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朱圣庚《生物化学》（第4版）（上册）笔记和课后习题（含考研真题）详解试读：
第1章 生命的分子基础
1.1 复习笔记
一、生命物质的化学组成
1生命元素
生命元素是指组成生物体所必须的化学元素。（1）大量元素（含量≥0.01%）
包括：（2）微量元素（含量＜0.01%）
包括Mn、Fe、Co、Cu、Zn等。
2生物分子（1）生物分子是含碳化合物（2）生物小分子与代谢物
①极性的或带电荷的有机小分子如氨基酸、核苷酸、糖及其磷酸化衍生物等，是细胞基本代谢途径的重要代谢物。
②次生代谢物包括吗啡、咖啡因等。（3）生物大分子（M＞5000）为多聚体
细胞中的生物大分子如蛋白质、核酸、多糖等，都是由小的、相对简单的单体亚基或单体（又称构件或构件分子）聚合而成的多聚体。如蛋白质由氨基酸组成，核酸由核苷酸组成，多糖由单糖组成。
二、生物分子的三维结构
1异构与构型和构象（1）异构现象分类（2）构型
构型是指分子中原子或基团的空间排列，被用来描述立体异构体的三维结构关系。构型的改变涉及共价键的断裂和重组。
注：立体异构体或构型须要用立体模型、透视式或投影式表示。（3）构象
构象是指在相同构型的有机化合物分子中，由于单键碳链的自由旋转运动，引起碳原子上结合的原子或基团的相对位置改变而形成的各种相对空间排列或立体结构；用来描述有机分子的动态立体化学，反映分子中在任一瞬间各原子的实际相对位置。构象的改变无需共价键的断裂和重新形成。交叉型构象（主要的构象存在形式）最稳定，重叠型构象不稳定。
2旋光性
旋光物质（手性化合物）引起平面偏振光的偏振面发生旋转的能力（即旋转角度的大小和方向）称为旋光性或旋光度。
3手性中心
手性中心是指连有4个不同取代基团的四面体碳原子，也称手性＋碳原子或不对称碳原子或立体原中心，常以C表示。
4对映体
对映体是指互为镜像的两种构型的异构体。一对对映体的理化性质完全相同，但旋光性程度相同方向相反，且生物活性也不同。
三、生物分子间的相互作用
1生物分子间的相互作用的立体专一性
立体专一性是指区分立体异构体的能力，它是酶和其他蛋白质的一种特性。
2生物分子间的非共价相互作用
生物分子间和分子内的相邻基团之间主要是通过非共价力即非共价相互作用，非共价力包括离子相互作用、氢键、范德华力和疏水相互作用，对稳定生物大分子三维结构有重要意义
四、水和生命
1水的性质
水是生命的溶剂和介质；水是许多生物化学反应的底物或产物；水具有高热容、高熔点、高沸点、高蒸发热、高介电常数、高表面张力和密度比固态水（冰）大等物理特性。
2水是生命的介质
水具有显著的溶解能力，可以溶解更多的物质，因而是胞内和胞外的通用介质。水的溶解能力主要是由于它能形成氢键和具有偶极的本质。
五、生命的基本单位——细胞
1原核细胞
结构简单，无核膜包被的细胞核，遗传物质（DNA）裸露，只有一个不定形的拟核或称核区，无细胞器（核糖体除外）。
2真核细胞
遗传物质（DNA）被膜包裹，有成形的细胞核，体积比原核细胞大，结构复杂，存在其他细胞器如线粒体、叶绿体（植物细胞）和高尔基体等。
1.2 课后习题详解
1生物化学是研究什么的？它作为一门学科是怎样发展起来的？它与分子生物学有什么关系
答：（1）生物化学是研究生命属性化学本质的科学，主要包括研究生物体分子结构与功能、物质代谢与调节以及遗传信息传递的分子基础与调控规律等，简而言之就是生命的化学。（2）现代生物化学的发展大体上可以分为三个阶段：
①第一阶段（1770～1900年），以研究各种生物体的化学成分为主，研究这些成分的分离、纯化和性质，因此这部分内容被称为静态生物化学或叙述生物化学。又由于这段时期生物化学更多地依附于有机化学，因此也称有机生物化学。
②第二阶段（1900～1950年），主要任务是研究活生物和活细胞内发生的各种化学变化、酶促反应，即新陈代谢，因此又称动态生物化学。
③第三阶段（1950年以后），由于各种现代化的设备与技术，如电镜、超速离心机、层析和电泳技术、X射线衍射分析技术等的发明和应用，这阶段的生物化学研究主要集中在生物大分子及其超分子复合体的结构和功能，包括大分子的相互作用和超分子的自我装配以及一些重要的生物学过程。（2）进入20世纪50年代生物化学有机地融合了微生物学、遗传学和细胞学的有关知识，形成了今日的分子生物学。1953年Watson和Crick提出DNA双螺旋结构模型，被认为是真正开启了分子生物学的大门。广义的分子生物学是指在分子水平上研究生命过程，特别是研究细胞成分的物理化学的性质和变化及其与生命现象的关系的科学。总之在某种意义上说，分子生物学是生物化学发展的一个新阶段。
2（1）进化过程中生物体的化学元素是怎样被选中的？（2）硅和碳在周期表中同为ⅣA族元素，都能形成多至4个单键，并且在生物圈中，硅比碳更加丰富，为什么在进化中硅没有像碳那样被选为生命的中心组织元素（作为骨架），而仅以痕量存在于生物体中？
答：（1）生物体在的化学元素在进化过程中被选中，一方面可能是某些生命元素取决于环境中原料的可得性；另一方面可能是某些元素决定于其原子或分子对生命过程中特异作用的适合性。（2）C原子有彼此共用电子对、形成稳定的C-C单键的能力。每个碳原子能与至多4个其他碳原子形成单键。两个碳原子也能共用2个（或3个）电子对，形成双（或三）键。生物分子中，共价连接的碳原子可以形成线型链、分支链和环状结构，具有共价连接的碳骨架，而且C与O形成的CO是一种溶于水的稳定气体，利于生物间的碳循2环。而Si虽然也有4个价电子且在生物圈中更加丰富，但由于Si原子体积较大，Si-Si单键比C-C单键弱，Si的多聚物在有水存在时不稳定，Si与O结合难溶于水，在需氧环境中SiO不利于生物之间的物质循环，2所以在进化中硅没有像碳那样被选为生命的中心组织元素。
330种原始生物分子（基本构件分子），有立体异构体的，几乎只有一种异构体被生物所选，例如L-氨基酸，D-单糖等。前生物的合成一定是产生D-和L-型的混合物，并且D-和L-型的丰度应该一样。假定它们的生物学适合性也相同（已有实验证据表明这一假定是可靠），试解释生物只利用一种立体异构体的原因。
答：现有观点认为生物只利用一种立体异构体的原因是酶对底物分子有选择性。自然界经过数亿年的进化，产生了具有选择性的酶和蛋白质，因为几乎所有的代谢反应都是酶促反应，所以酶对所催化反应的底物分子的构型具有立体专一性导致了生物只利用一种立体异构体。
4多年前两个制药厂生产了一种兴奋剂药物（化学名1-苯-2-氨基-丙烷）：一个厂生产的商品名为苯齐巨林（benzedrine），另一个药厂生产的商品名为德克赛巨林（dexedrine）。这两个药物的许多物理性质和结构式：
是一样的。德克赛巨林（仍可买到）的推荐口服剂量是5mg/日，苯齐巨林（不再有售）的推荐剂量为前者的2倍。显然要达到同样的生理效应，所用的剂量苯丙巨林要比德克赛巨林高，请解释这是为什么。
答：有机合成的药物都是D、L型的消旋物，只有其中的一种异构体有较好的生理效应和治疗效果。此兴奋剂药物分子中含有一个手性碳原子，有一对对映体，所以只有一个较好的生理活性德克赛巨林是活性分子，而苯齐巨林是消旋体。
5生物分子间和分子内基团间的非共价相互作用有哪些？它们之间有什么区别？
答：（1）生物分子间和分子内基团间非共价相互作用包括离子相互作用、氢键、范德华力和疏水相互作用。（2）主要区别如下表所示：表1-1 非共价的不同点
6解释为什么水分子之间形成氢键会造成高热容（热容定义为使1g水的温度升高1℃所需的热量，J/℃）。3
答：水分子中氧原子的4个轨道是不等性SP杂化的，这与正四面体碳相似但不相同，其中两个未共用电子对（孤电子对）占据在两3个SP杂化轨道中，孤电子对所占用的杂化轨道电子云比较密集，对成键电子对所占用的杂化轨道起着排斥和压缩的作用，结果两个O-H键的夹角被压缩成。由于这种不等性杂化使水分子具有极性，两个水分子间可以发生静电吸引，形成氢键。氢键还具有协同性，相互之间会加强力量，因此水之间的氢键网，内聚力很大。当吸收热量后，一部分的能量用来断裂水分子之间的氢键，而不会升高水温，所以造成了水的高热容。
7（1）配制0.4mol/L的NaOH溶液500mL需要多少克固体NaOH？（2）将该溶液用质量浓度（g/L）和摩尔渗透压浓度表示。
答：（1）已知NaOH的相对分子质量M＝40g/mol，NaOH溶液r的浓度c＝0.4mol/L，体积V＝500mL＝0.5L，所以需要NaOH的质量为m＝cMV＝0.4mol/L×40g/mol×0.5L＝8g。r（2）该溶液的质量浓度＝8g÷0.5L＝16g/L，因为NaOH是强电解质可以完全解离，则其摩尔渗透压浓度＝2×质量浓度÷M＝2×16÷40r＝0.8mol/L。
8配制0.5mol/L盐酸2000mL需要量取浓盐酸（质量百分比为37%，比重1.20）多少mL？
答：比重即相对密度，已知摩尔浓度c＝1000ρω/M，可得r
c＝（1000×37%×1.20）/36.5＝12.16mol/L
配置0.5mol/L盐酸2000mL，设需要量取浓盐酸体积为V，则
m＝cV＝0.5mol/L×2L＝1mol，即V＝1 mol /12.16 mol/L ＝82.23mL
因此，配制0.5mol/L盐酸2000mL需要量取浓盐酸82.23mL。
9一个弱酸溶液浓度为0.02mol/L，测得pH为4.6（1）该溶液的[H＋]是多少？（2）计算该酸的酸解离常数K和pK值。aa＋＋－4.6
答：（1）已知pH＝4.6，则－lg[H]＝4.6，计算得[H]＝10－5＋－5＝2.51×10mol/L，故该溶液的[H]是2.51×10mol/L。（2）已知pH＝（1/2）×（lgK＋lg[A]）a0.02
计算得lgK＝2pH－lg[A]＝2×4.6－10＝7.5a－8
因此K＝3.16×10，pK＝7.5aa－8
故该酸的酸解离常数K＝3.16×10，pK＝7.5。aa－
10下面的共轭酸碱对中：（1）HPO，HPO；（2）HCO24343－－－－，CO；（3）HCOOH，HCOO（4）HNCHCOO，322HNCHCOOH，哪个是共轭酸？22
答：共轭酸碱理论指出能给出质子的物质是酸；能接受质子的物质是碱。某酸失去一个质子而形成的碱，称为该酸的共轭碱；而后者获得一个质子后，就成为该碱的共轭酸。由得失一个质子而发生共轭关系的一对酸碱，称为共轭酸碱对。
因此（1）中的共轭酸是HPO；34－（2）中的共轭酸是HCO；3（3）中的共轭酸是HCOOH；（4）中的共轭酸是HNCHCOOH。22
11含0.20mol/L醋酸钠和0.6mol/L，醋酸（pK＝4.76）的溶液，a它的pH是多少？
答：已知－
pH＝pK＋lg（[A]/[HA]）＝pK＋lg（[NaAc]/[HAc]）＝4.76＋aalg（1/3）＝4.3
故该溶液的pH是4.3。
12计算配置0.2mol/L醋酸盐缓冲液（pH＝5.0）所需的醋酸和醋酸钠的浓度。
答：由上题已知醋酸pK＝4.76，则有a－
pH＝pK＋lg（[A]/[HA]）＝4.76＋lg（[NaAc]/[HAc]）＝5.0a
设[NaAc]＝x，[HAc]＝y，则有
lg（x/y）＝0.24，x＋y＝0.2
解得x＝0.126，y＝0.074
故醋酸的浓度是0.074mol/L，醋酸钠的浓度是0.126mol/L。
13计算醋酸钠和醋酸（pK＝4.76）的物质的量比为（1）2:1和a（2）1:10的稀溶液的pH。
答：（1）已知－
pH＝pK＋lg（[A]/[HA]）＝pK＋lg（[NaAc]/[HAc]）＝4.76＋aalg2＝5.06
故醋酸钠和醋酸的物质的量比为2:1时，溶液pH＝5.06。（2）已知－
pH＝pK＋lg（[A]/[HA]）＝pK＋lg（[NaAc]/[HAc]）＝4.76＋aalg（1/10）＝3.76
故醋酸钠和醋酸的物质的量比为1:10时，溶液pH＝3.76。
14大肠杆菌是短杆状细菌，长约2μm，直径0.8μm（假设它是一2个圆柱体；圆柱体体积V＝πrh）。（1）如果大肠杆菌首尾相连恰好能横跨一个直径为0.5mm的针头。问需要多少个大肠杆菌细胞？（2）3如果大肠杆菌的平均密度是1.1×10g/L。问一个大肠杆菌的质量是多少？（3）大肠杆菌的细胞被膜为10nm厚。问被膜体积占大肠杆菌总体积的百分数是多少？（4）大肠杆菌能快速生长和繁殖，因为它含有约15000个合成蛋白质的球形核糖体（直径18nm）。问这些核糖体占细胞体积的百分数是多少？（5）葡萄糖是主要的产能营养物，在细菌细胞中的浓度约为1mmol/L。问在一个大肠杆菌细胞含有多少个葡萄糖分子？
答：（1）已知大肠杆菌长约2μm，针头直径为0.5mm＝500μm。
500/2＝250（个）
故需要大肠杆菌细胞数为250个。223（2）已知大肠杆菌的体积V＝πrh＝π×0.4×2＝1.0048μm
由m＝ρV可得3－153－12
m＝1.1×10g/L×1.0048×10dm＝1×10g＝1pg
故一个大肠杆菌的质量约是1pg。3（3）已知大肠杆菌的总体积是1.0048μm2
大肠杆菌表面积＝πdh＋2πr＝3.14×0.8×2＋2×3.14×0.4×0.4＝26.0288μm
已知大肠杆菌的细胞被膜为10nm厚，则－3
被膜体积＝大肠杆菌表面积×被膜厚度＝6.0288×10×10＝30.06μm
则有，被膜体积占大肠杆菌总体积的百分数＝（0.06/1.0048）×100%＝6%（4）计算15000个核糖体体积373
V＝15000×（4/3）πr³＝15000×（4/3）×3.14×9＝4.58×10nm3＝0.0458μm
则核糖体占细胞体积的百分数＝（0.0458/1.0048）×100%＝5%
故核糖体占细胞体积的5%。3（5）若大肠杆菌的体积是1.0048μm，假设其充满了葡萄糖，且浓度约为1mmol/L，则葡萄糖有3－18
1.0048μm×1mmol/L＝1.0048×10mol23
已知每1mol任何物质含有阿伏伽德罗常数（约6.02×10）个微粒，则有－18235
n＝1.0048×10mol×6.02×10＝6.04×10（个）
故一个大肠杆菌细胞含有约604000个葡萄糖分子。
15高速率的细菌代谢要求细菌细胞有高的表面-体积比。（1）为什么表面-体积比会影响代谢的最高速率？（1）计算淋病奈瑟球菌（直径0.5μm）的表面-体积比。将它与球状阿米巴（一种大的真核细2胞，直径150μm）的表面-体积比相比较。球体表面积＝4πr。
答：（1）代谢速率受扩散的限制，而扩散受表面积的限制；（2）计算球菌的表面-体积比可得2
球菌的表面-体积比＝4πr/（4/3）πr³＝3/r＝12/μm
同理计算球状阿米巴的表面-体积比
球状阿米巴的表面-体积比＝0.04/μm
故球菌的表面-体积比是球状阿米巴的表面体积比的300倍。
第2章 氨基酸、肽和蛋白质
2.1 复习笔记
一、氨基酸
1蛋白质的水解
蛋白质能够被酸、碱或蛋白酶催化水解。
蛋白质完全水解→各种氨基酸混合物；蛋白质部分水解→氨基酸和肽段的混合物。如表2-1所示是蛋白质水解的几种方法。表2-1 水解蛋白质的方法
2α-氨基酸的结构
氨基酸是既含氨基又含羧基的有机化合物，常见的氨基酸有20种，除脯氨酸是亚氨基酸外，其余都是α-氨基酸。α-氨基酸是指羧酸分子中α-碳原子上的一个氢原子被氨基取代而成的化合物，不同氨基酸之间结构的差异都由侧链基团R表现。除甘氨酸外，其他的α-碳原子都是手性碳原子，因此都具有旋光性，且都为L型。
图2-1 氨基酸的结构通式
二、氨基酸的分类
为方便表达蛋白质或多肽的结构需要，氨基酸的名称常用三个字母的简写符号表示，有时候也用单字母的简写符号表示（表2-2）。表2-2 氨基酸的简写符号
1常见的蛋白质氨基酸分类表2-3 常见的蛋白质氨基酸分类
2不常见的蛋白质氨基酸
由相应的常见氨基酸经修饰（磷酸化、羟化、羧化、甲基化等）而来的，例如5-羟赖氨酸、4-羟脯氨酸、3-甲基组氨酸、γ-羧基谷氨酸等等。
3非蛋白质氨基酸
非蛋白质氨基酸不参与蛋白的组成，多是重要的代谢物前体或代谢中间物，它们不是蛋白质的结构单元，但在生物体内具有很多生物学功能。（1）L-型α-氨基酸的衍生物：尿素循环中的L-瓜氨酸和L-鸟氨酸。（2）D-型氨基酸：D-Glu、D-Ala（存在于肽聚糖中）、D-Phe（存在于短杆菌肽S中）。（3）β-氨基酸、γ-氨基酸、δ-氨基酸：β-Ala（泛素的前体）、γ-氨基丁酸（神经递质）。
三、氨基酸的酸碱化学
1氨基酸的兼性离子形式
氨基酸在晶体或水中主要是以兼性离子（偶极离子）的形式存在。
2氨基酸的两性解离和等电点的计算
所有氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，既可发生酸性解离也可发生碱性解离，因此氨基酸为两性电解质。表2-4 氨基酸等电点的定义及特点和计算方法
四、氨基酸的化学反应
氨基酸的化学反应主要是指它的α-氨基和α-羧基以及侧链上的功能团所参与的反应，如表2-5所示。表2-5 氨基酸的化学反应
五、氨基酸的光谱性质
参与蛋白质组成的20多种氨基酸在可见光区都没有光吸收，在红外区和远紫外区（λ＜200nm）都有光吸收，在近紫外区（200～400nm）只有芳香族氨基酸有吸收光的能力，因为它们的R基含有苯环共轭π键系统。（1）酪氨酸的最大光吸收波长（λ）在275nm；max（2）苯丙氨酸λ＝257nm；max（3）色氨酸的λ＝280nm。max
六、氨基酸混合物的分析分离
1分配层析
分配层析系统通常由固定相或静相两个系统组成。混合物在层析系统中的分离决定于该混合物的组分在这两相中的分配情况，待分离的物质由于彼此分配系数的不同，经过分配层析后最终分离开来。表2-6为目前较广泛的分配层析形式。表2-6 分配层析常见形式
2离子交换层析
离子交换层析利用离子交换剂上的活性基团和周围溶液中的离子进行交换时各种离子交换能力和洗脱时各种顺序的不同来达到分离的目的。交换树脂可分为阳离子交换树脂和阴离子交换树脂两大类。阳＋离子交换树脂含有的酸性基团可解离出H，当溶液中含有其他阳离＋子时，例如在酸性环境中的氨基酸阳离子可以和H发生交换而结合在树脂上，此时氨基酸与阳离子交换树脂之间的静电吸引力大小是碱2＋＋0性氨基酸（A）＞中性氨基酸（A）＞酸性氨基酸（A）因此各个氨基酸的洗脱顺序为酸性氨基酸、中性氨基酸、碱性氨基酸。
3气液层析
气液层析又称气液色谱或气相层析，是指当层析系统的流动相为气体，固定相为涂渍在固体颗粒表面的液体的层析技术。利用气相层析法进行分离是基于分配过程，即利用样品组分在流动的气相和固定在颗粒表面的液相中的分配系数不同达到分离组分的目的。
4高效液相层析
高效液相层析简称HPLC，是具有快速、灵敏、高效的优点的分离技术。HPLC的特点是：使用的固定相支持剂颗粒很细，因而比表面积很大；溶剂系统采取高压，因此洗脱速度增大。
七、肽
肽和蛋白质是两个或两个以上的氨基酸的线型多聚体，因此这种多聚体也称肽链或多肽链。
1肽和肽键的结构
肽键是由1个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基除去一分子水缩合而成的酰胺键（—CO-NH—）。
图2-2 肽键形成过程
2肽的物理和化学性质（1）物理性质
①肽具有旋光性，一般短肽的旋光度约等于组成该肽中各个氨基酸的旋光度的总和；
②短肽的酸碱性质主要决定于肽链中游离的末端α-NH、末端α-2COOH以及侧链上的可解离官能团。（2）化学性质
①肽的化学反应也和氨基酸一样，游离的α-氨基、α-羧基和R基可以与氨基酸中相应的基团发生类似的反应。
②双缩脲反应是肽和蛋白质所特有而氨基酸所没有的一个颜色反应。
3天然存在的活性肽
大部分的肽类是通过核糖体合成的蛋白质作为前体经过翻译后加工形成，例如许多激素和其他肽；还有些肽类是酶促合成的，例如一些细菌和低等真菌产生的肽类抗生素。
八、蛋白质的组成、分类和结构层次
1蛋白质的组成
①蛋白质是一类重要的生物大分子，主要含有碳、氢、氧、氮和少量的硫，有些蛋白质还含有一些其他元素。
②凯氏定氮法是根据蛋白质的平均含氮量为16%，测定样品中的含氮量即可推算出样品中的蛋白质含量。
2蛋白质的分类
①按组成将蛋白质分为单纯蛋白质和缀合蛋白质。
②按形状和溶解度可分为球状蛋白质、纤维状蛋白质和膜蛋白。
3蛋白质分子结构的组织层次
通常将蛋白质结构分成四个组织层次（表2-7）。表2-7 蛋白质结构的四个组织层次
4蛋白质化学测序的策略及方法
蛋白质测定的一般策略可以概括为以下几个步骤：（1）确定蛋白质分子中不同多肽链的数目；（2）拆分蛋白质分子的多肽链；（3）断裂多肽链内的二硫键：巯基乙醇处理；（4）分析每一多肽链的氨基酸组成：核苷酸序列推定多肽的氨基酸序列；（5）鉴定多肽链的N端和C端残基：DNFB法、DNS法、PTTC法等测定N-末端残基；羧肽酶法测定C-末端残基；（6）裂解多肽链成较小的片段：酶裂解法、CBr化学裂解；（7）测定各肽段的氨基酸序列：Edman化学降解和电喷射串联质谱技术；（8）重建完整多肽链的一级结构：重叠拼凑法；（9）确定二硫键的位置：对角线电泳。
2.2 课后习题详解
＋1计算赖氨酸的ε-NH20%被解离时的溶液pH。写出下列氨基酸3的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
解：
由pH＝pK＋lg[质子受体]/[质子供体]；pK查表可得：pK＝aaa10.53
所以pH＝10.53＋lg（20/80）＝9.92＋
故赖氨酸的ε-NH20%被解离时的溶液pH为9.9。3
精氨酸：R，Arg；天冬氨酸：D，Asp；谷氨酰胺：Q，Gln；谷氨酸：E，Glu；苯丙氨酸：F，Phe；色氨酸：W，Trp；酪氨酸：Y，Tyr。
2计算谷氨酸的γ-COOH三分之二被解离时的溶液pH。
答：
由pH＝pK＋lg[质子受体]/[质子供体]得pK＝4.25aa
所以pH＝4.25＋lg（2/1）＝4.55
故谷氨酸的γ-COOH三分之二被解离时的溶液pH为4.6。
3利用表2-8中的数据，计算下列物质0.1 mol/L溶液的pH，（1）亮氨酸盐酸盐；（2）亮氨酸钠盐；（3）等电亮氨酸。表2-8 氨基酸的参考数据0＋0
答：（1）pH＝pK＋lg（L/L），设L为x，则－lgx＝2.36＋lg[x/（0.1－x）]
解得－lgx＝1.73－0－（2）pH＝pK＋lg（L/L），设L为x，则－lgx＝9.60＋lg[x/（0.1－x）]
解得－lgx＝11.3（3）pH＝pI＝1/2（pK＋pK）＝1/2（2.36＋9.60）＝5.98。a1a2
4根据表2-8中氨基酸的pK值，计算下列氨基酸的pI值：丙氨a酸、半胱氨酸、天冬氨酸和精氨酸。
答：
已知pI＝1/2（pK＋pK）a1a2
所以：
pI（Ala）＝1/2（2.34＋9.69）＝6.02
pI（Cys）＝1/2（1.96＋8.18）＝5.02
pI（Glu）＝1/2（1.88＋3.65）＝2.77
pI（Arg）＝1/2（9.04＋12.48）＝10.76
5向1L1mol/L的处于等电点的甘氨酸溶液加入0.3molHCl，问所得溶液的pH是多少？如果加入0.3molNaOH以代替HCl时，pH将是多少？
答：0＋（1）pH＝2.34＋lg（A/A）＝2.34＋lg（0.7/0.3）＝2.71。－0（2）pH＝2.34＋lg（A/A）＝9.60＋lg（0.3/0.7）＝9.23。
6在等电点pI时丙氨酸分子的净电荷为零。符合净电荷为零的丙－氨般结构式可以有两种形式：兼性离子（HN＋CH（CH）COO）33和不带荷电的非离子（HNCH（CH）COOH）23（1）为什么等电点时丙氨酸兼性离子形式是占优势的？（2）等电点时丙氨酸非离子形式所占的分数是多少？
答：（1）因为丙氨酸的pI值大于α-羧基的pK值。a7（2）1/2.24×10
7计算0.25mol/L的组氨酸溶液在pH6.4时各种离子形式的浓度（mol/L）。0＋2＋－
答：设His浓度为x，His浓度为y，His浓度为z，His浓度为w，则可得方程组：
6.4＝1.82＋lg（y/z）
解得y＝38019z①
6.4＝6.0＋lg（x/y）
解得x＝2.51y②
6.4＝9.17＋lg（w/x）
解得w＝0.0017x③
x＋y＋z＋w＝0.25④－4
联立①、②、③、④可解得x＝0.179；y＝0.071；z＝1.79×10；－4w＝2.8×102－4＋＋
所以各种离子浓度分别为：His为1.79×10mol/L；His为0－－40.071mol/L；His为0.179mol/L；His为2.8×10mol/L。
8说明用含一个结晶水的固体组氨酸盐酸盐（相对分子质量＝209.6；咪唑基pK＝6.0）和1mol/LKOH配制1L pH6.5的0.2mol/L组氨a酸盐缓冲液的方法。
答：（1）1L 0.2mol/L的组氨酸盐缓冲液需组氨酸盐的质量为
1L×0.2mol/L×209.6g/mol＝41.92g0（2）设缓冲液中His的浓度为x，则根据0＋
pH＝pK＋lg（H/H）＝6.0＋lg[x/（0.2－x）]＝6.5
可得x＝0.152mol/L
物质的量n＝0.152mol/L×1L＝0.152mol。（3）在pH6.5时His成兼性离子形式存在，—COOH完全解离，共0.2molHis，需要消耗0.2molKOH，所以，共需加入KOH 0.352mol（0.2＋0.152＝0.352），即需要加入1mol/L KOH为352ml。（4）所以配置方法为：取组氨酸盐酸盐41.92g（0.2mol），加入352mL lmol/L KOH，用水稀释至1L。
9L-亮氨酸溶液（3.0g/50m1 6mol/LHCl）在20cm旋光管中测得的旋光度为＋1.81°。计算L-亮氨酸在6mol/LHCl中的比旋（[α]）。
答：根据（其中l以dm为单位，c以g/mL为单位）可得[α]＝＋1.81/（2×0.06）＝＋15.1°
所以L-亮氨酸在6mol/LHCl中的比旋[α]＝＋15.1°。
10鸟氨酸是精氨酸循环和尿素循环的中间物之一。它具有下列的透视结构式
图2-3 鸟氨酸的透视结构
问：它是L-鸟氨酸还是D-鸟氨酸？解释之。＋
答：L-鸟氨酸。鸟氨酸中，手性C原子上的—H和—NH有两α3＋种排列，按照甘油醛D-L型的规定，羧基在上方—NH在C的左侧3α为L型，右侧为D型。把图2-3旋转180°不改变其构型，得到的结果是＋—NH在C的左侧，因此它是L-鸟氨酸。3α
11标出异亮氨酸的4个光学异构体的（R，S）构型名称。
答：（1）（2S′3S）-（＋）-异亮氨酸（2）（2S′3R）-（－）-异亮氨酸（3）（2R′3R）-（－）-异亮氨酸（4）（2R′3S）-（＋）-异亮氨酸
12甘氨酸在溶剂A中的溶解度为在溶剂B中的4倍，苯丙氨酸在溶剂A中的溶解度仅为在溶剂B中的两倍。利用在溶剂A和B之间的逆流分溶方法将甘氨酸和苯丙氨酸分开。在起始溶液中甘氨酸含量为100mg，苯丙氨酸为81mg。
试回答下列问题：（1）利用由4个分溶管组成的逆流分溶系统时，甘氨酸和苯丙氨酸各在哪一号分溶管中含量最高？（2）在这样的管中每种氨基酸各为多少毫克？
答：（1）根据逆流分溶原理，可得：
对于Gly：Kd＝C/C＝4＝q（动相）/p（静相）且p＋q＝1＝AB（1/5＋4/5）3
4个分溶管分溶3次：（1/5＋4/5）＝1/125＋2/125＋48/125＋64/125
对于Phe：Kd＝C/C＝2＝q（动相）/p（静相）且p＋q＝1＝AB（1/3＋2/3）3
4个分溶管分溶3次：（1/3＋2/3）＝1/27＋6/27＋12/27＋8/27
故利用4个分溶管组成的分溶系统中，甘氨酸和苯丙氨酸各在4管和3管中含量最高。（2）根据（1）中计算可知：
第4管：Gly：64/125×100＝51.2mg；Phe：8/27×81＝24mg
第3管：Gly：48/125×100＝38.4mg；Phe：12/27×81＝36mg
13将含有天冬氨酸（pI＝2.98）、甘氨酸（pI＝5.97）、苏氨酸（pI＝6.53）、亮氨酸（pI＝5.98）和赖氨酸（pI＝9.74）的pH3.0柠檬酸缓冲液，加到预先用同样缓冲液平衡过的Dowex-50强阳离子交换树脂柱中，随后用该缓冲液洗脱此柱，并分部收集洗出液，这5种氨基酸将按什么次序被洗脱下来？
答：（1）氨基酸与树脂的亲和力主要取决于：①氨基酸之间的静电吸引；②氨基酸侧链与树脂基质之间的相互疏水作用。（2）阳离子离子交换树脂在pH3.0的缓冲液中氨基酸与树脂上结合的牢固程度取决于他们之间的静电吸引的大小，次序是：碱性氨基酸＞中性氨基酸＞酸性氨基酸，因此洗脱顺序为酸性氨基酸＞中性氨基酸＞碱性氨基酸。天冬氨酸是酸性氨基酸，赖氨酸是碱性氨基酸，苏氨酸为强亲水氨基酸，亮氨酸比甘氨酸疏水性强。由此可知，洗脱顺序应为天冬氨酸、苏氨酸、甘氨酸、亮氨酸、赖氨酸。
14三肽Lys-Lys-Lys的pI值必定大于它的任何一个个别基团的pKa值，这种说法是否正确？为什么？
答：正确。当该三肽处于等电点时，其解离集团所处的状态是：—＋C-末端是COO（pK＝3.0），N-末端NH（pK≈8.0），3个侧链为a3a＋3（1/3ε-NH）（pK＝10.53），因此pI值＞最大的pKa值（10.53）。3a
15一个四肽，经胰蛋白酶水解得两个片段，一个片段在280nm附近有强的光吸收，并且Pauly反应和坂口反应（含胍基化合物在碱性次氯酸钠溶液中与α-萘酚反应产生红色）呈阳性。另一片段用溴化氰处理释放出一个与茚三酮反应呈黄色的氨基酸。写出此四肽的氨基酸序列。
答：（1）此四肽的氨基酸序列为：Try-Arg-Met-Pro。（2）具体分析过程如下：
①胰蛋白酶专一断裂Lys和Arg残基的羧基形成的肽键。该肽经胰蛋白酶处理后得两个肽段，故该四肽中含Lys或Arg；
②由肽段在280nm附近有强的光吸收且Pauly反应和坂口反应呈阳性，可知该肽段含Tyr和Arg；
③溴化氰专一断裂Met残基的羧基形成的肽键。另一肽段用溴化氰处理后得到与茚三酮反应呈黄色的氨基酸，故肽段序列为-Met-Pro-。
综上可得该四肽的氨基酸序列为Try-Arg-Met-Pro。
16今有一个七肽，经分析它的氨基酸组成是：Lys、Pro、Arg、Phe、Ala、Tyr和Ser。此肽未经糜蛋白酶处理时，与FDNB反应不产生α-DNP-氨基酸。经糜蛋白酶作用后，此肽断裂成两个肽段，其氨基酸组成分别为Ala、Tyr、Ser和Pro、Phe、Lys、Arg。这两个肽段分别与FDNB反应，可分别产生DNP-Ser和DNP-Lys。此肽与胰蛋白酶反应能生成两个肽段，它们的氨基酸组成分别是Arg、Pro和Phe、Tyr、Lys、Ser、Ala。试问此七肽的一级结构是怎样的？
答：（1）此肽未经糜蛋白酶处理时，与FDNB反应不产生DNP-氨基酸，说明此肽不含游离N-末端氨基酸，即此肽为环肽；（2）糜蛋白酶可断裂Phe、Trp和Tyr等疏水氨基酸残基的羧基端肽键。由该肽经糜蛋白酶作用后产生两个肽段（Ala、Tyr、Ser）和（Pro、Phe、Lys、Arg）可知结构：-（ ）-（ ）-Tyr-和-（ ）-（ ）-（ ）-Phe-；（3）由（2）得到的两肽段与FDNB反应，分别产生DNP-Ser和DNP-Lys，可知该两肽段的N末端分别为Ser和Lys，结合（2）可知结构：-Ser-Ala-Tyr-和-Lys-（ ）-（ ）-Phe-；（4）胰蛋白酶只断裂Arg或Lys残基的羧基参与形成的肽键。由该肽与胰蛋白酶反应能生成两个肽段（Arg、Pro）和（Phe、Tyr、Lys、Ser、Ala）可知结构：-Pro-Arg-和-（ ）-（ ）-（ ）-（ ）-Lys-；
综上所述可知此七肽为一环肽，其一级结构是-Phe-Ser-Ala-Tyr-Lys-Pro-Arg-。
17一个八肽的氨基酸序列是：Glu-Trp-His-Ser-Ile-Arg-Pro-Gly。（1）在pH3.8和11时，此肽的净电荷符号和数量为多少？（利用表2-8中所列的氧基酸R基、末端羧基和末端氨基的pK）；（2）估算此八a肽的pI。
答：该八肽的氨基酸可解离的基团有：C末端的Gly的α-羧基（pK＝2.34）、N末端Glu的α-氨基（pK＝9.67）、Glu的γ-羧基（pKaaa＝4.25）、His侧链上的咪唑基（pK＝6.0）、Arg侧链上的胍基（pKaa＝12.48）。（1）在pH3.8时：Glu的γ-羧基不解离，电荷为0；Gly的α-羧基电＋荷为－1；Glu的α-氨基为＋1；咪唑基以-NH＝形式存在，电荷为＋＋1；胍基以＝NH形式存在，电荷为＋1，因此八肽净电荷为＋2。2
在pH11时，Gly的α-羧基和Glu的γ-羧基电荷都为－1；胍基以＝＋NH形式存在，电荷为＋1；其他残基均不带电荷，因此八肽净电2荷为－1。（2）该肽的pI大致是在His侧链咪唑基的pK和N末端Glu的α-氨基pK之间
pI＝（9.67＋6.0）/2＝7.835
18一个十肽的氨基酸分析表明其水解液中存在下列产物：
并观察下列事实：（1）用羧肽酶A和B处理该十肽无效；（2）胰蛋白酶处理产生两个四肽和游离的Lys；（3）梭菌蛋白酶处理产生一个四肽和一个六肽；（4）溴化氰处理产生一个八肽和一个二肽，用单字母符号表示其序列为NP；（5）胰凝乳蛋白酶处理产生两个三肽和一个四肽，N-末端的胰凝乳蛋白酶水解肽段在中性pH时携带－1净电荷，在pH12时携带－3净电荷；（6）一轮Edman降解给出PTH-丝氨酸：写出该十肽的氨基酸序列。
答：（1）该十肽的氨基酸序列为：Ser-Glu-Tyr-Arg-Lys-Lys-Phe-Met-Asn-Pro。（2）具体分析过程如下：
①羧肽酶A和B同时作用能释放除Pro以外的任何C-末端残基。用羧肽酶A和B处理十肽无效，说明该十肽C-末端残基为-Pro；
②梭菌蛋白酶只断裂Arg残基的羧基端肽键。由梭菌蛋白酶处理该十肽后得一个四肽和一个六肽，则可知该十肽第4位或第6位为Arg；
③溴化氰只断裂由Met残基的羧基形成的肽键。由其处理该十肽后得一个八肽和一个二肽，说明该十肽第8位或第2位为Met；又用单字母表示二肽为NP，即-Asn-Pro-，故该十肽第8位为Met；
④Edman化学降解法分析N-末端基，根据其降解所得衍生物的结构，可得N-末端氨基酸残基结构式为：-NH-CH（-CHOH）-C（＝2O）-，还原为-NH-CH（-CHOH）-COOH-，可知此氨基酸残基为Ser；2因此该十肽的结构应该为Ser-（ ）-（ ）-（ ）-（ ）-（ ）-（ ）-Met-Asn-Pro；
⑤胰蛋白酶专一断裂Lys或Arg残基的羧基形成的肽键，该十肽经胰蛋白酶处理产生两个四肽和游离的Lys，因此②中的Arg只有位于第4位，才能形成两个四肽和游离的Lys，第5位、第6位只能为Lys，即十肽为Ser-（ ）-（ ）-Arg-Lys-Lys-（ ）-Met-Asn-Pro；
⑥胰凝乳蛋白酶断裂Phe、Trp和Tyr等疏水氨基酸残基的羧基端肽键，处理该十肽后，产生两个三肽和一个四肽，结合该多肽的氨基酸残基组成，可得该十肽第3位或第7位为Tyr或Phe，第2位为Glu或Gln；
⑦由N-末端的胰凝乳蛋白酶水解肽段在中性pH时携带－1净电荷，在pH12时携带－3净电荷，可知第2位应为Glu，第3位为Tyr，所以此十肽的第7位为Phe。
综上所述可知，该十肽的氨基酸序列为Ser-Glu-Tyr-Arg-Lys-Lys-Phe-Met-Asn-Pro。
19有一个A肽，经酸解分析得知为Lys、His、Asp、Glu、Ala以2及Val、Tyr和两个NH分子组成。当A肽与FDNB试剂反应后，得3DNP-Asp；当用羧肽酶处理后得游离缬氨酸。如果我们在实验中将A肽用胰蛋白酶降解时，得到两种肽，其中一种（Lys、Asp、Glu、Ala、Tyr）在pH6.4时，净电荷为零，另一种（His、Glu以及Val）可给出DNP-His，在pH6.4时，带正电荷。此外，A肽用糜蛋白酶降解时，也得到两种肽，其中一种（Asp、Ala、Tyr）在pH6.4时呈中性，另一种（Lys、His、Glu以及Val）在pH6.4时，带正电荷。问A肽的氨基酸序2列如何？
答：（1）该A肽的氨基酸序列为：Asn-Ala-Tyr-Glu-Lys-His-Gln-Val。（2）具体分析过程如下：
①FDNB法测定N-末端氨基酸，A肽与FDNB试剂反应后得DNP-Asp，表明N-末端为Asp-；
②羧肽酶法测定C-末端残基，处理后得游离缬氨酸，表明C-末端为-Val；
③胰蛋白酶只断裂赖氨酸或精氨酸残基的羧基形成的肽键，得到的是以Arg和Lys为C-末端残基的肽段。用胰蛋白酶降解得到两种多肽，其中一段含Lys，表明该A肽结构为Asp-（ ）-（ ）-（ ）-Lys-（ ）-（ ）-Val；
④由（His、Glu以及Val）可给出DNP-His，又pH6.4时带正电荷即Glu应为Gln，酸水解使Gln→Glu，此片段序列为His-Gln-Val；
⑤糜蛋白酶断裂Phe、Trp和Tyr等疏水氨基酸残基的羧基端肽键。用糜蛋白酶降解A肽得到两种肽（Asp、Ala、Tyr）和（Lys、His、Glu以及Val），结合③和④可得其结构为Asp-Ala-Tyr-Glu-Lys-His-2Gln-Val；
⑥又（Asp、Ala、Tyr）在pH6.4时呈中性，则Asp应为Asn，酸＋水解使Asn→Asp＋NH，所以此A肽的氨基酸序列为Asn-Ala-Tyr-4Glu-Lys-His-Gln-Val；
⑦利用（Lys、Asp、Glu、Ala、Tyr）在pH6.4时净电荷为零及（Lys、His、Glu以及Val）在pH6.4时带正电荷能验证推断正确。2
20一个多肽可还原为两个肽段，它们的序列如下：链1为Ala-Cys-Phe-Pro-Lys -Arg-Trp-Cys-Arg-Arg-Val-Cys；链2为Cys-Tyr-Cys-Phe-Cys。当用嗜热菌蛋白酶消化原多肽（具有完整的二硫键）时可得下列各肽：（1）（Ala、Cys、Val）；（2）（Arg、Lys、Phe、2Pro）；（3）（Arg、Cys、Trp、Tyr）；（4）（Cys、Phe）。试指出222在该天然多肽中二硫键的位置。
答：已知嗜热菌蛋白酶断裂Leu、Ile、Phe、Trp、Tyr及Val等疏水性强的氨基酸残基的N端，根据题中已知条件可进行以下分析：（1）消化原多肽得到（Ala、Cys、Val），说明链1在2位Cys后及211位Val前断裂，2位Cys与12位Cys之间有二硫键；（2）由链1序列及肽段（2）组成可得肽段（2）的序列为：-Phe-Pro-Lys-Arg-；（3）由肽段（1）（2）组成可知肽段（3）（Arg、Cys、Trp、22Tyr）中必有Cys来自链2，另一Cys为链1中8位Cys，因此可知链1中8位Cys与链2中一个Cys之间有二硫键；（4）嗜热菌蛋白酶能水解Tyr、Phe等疏水氨基酸残基的N端，故肽（Cys、Phe）来自链2，结合肽段（3）含Tyr，可知形成的二硫2键为链1中8位Cys与链2中3位Cys之间，肽段（4）中（Cys、Phe）2说明链2中1位Cys与5位Cys之间有二硫键。
综上可得该多肽中二硫键位置如图2-4所示，
图2-4
21蜂毒明肽（apamin）是存在蜜蜂毒液中的一个十八肽，其序列为CNCKAPETALCARRCQQH，已知蜂毒明肽形成二硫键，不与碘乙酸发生反应，（1）问此肽中存在多少个二硫键？（2）请设计确定这些（个）二硫键位置的策略。
答：（1）卤化烷试剂碘乙酸能与巯基发生反应，该多肽不与碘乙酸发生反应说明此肽中不含游离的-SH，且其序列组成有4个-Cys残基，所以应存在两个二硫键。（2）二硫键的位置可能有3种情况：
①1位Cys与3位Cys之间和11位Cys与15位Cys之间；
②1位Cys与11位Cys之间和3位Cys与15位Cys之间；
③1位Cys与15位Cys之间和3位Cys与11位Cys之间；
第①种情况，用胰蛋白酶断裂将得到两个肽段和游离的Arg；第②种和第③种，用胰蛋白酶处理将得到一个肽段和Arg；通过二硫键部分氧化可以把后两种情况区别开来。
22叙述用Merrifield固相化学方法合成二肽Lys-Ala。如果你打算向Lys-Ala加入一个亮氨酸残基使成三肽，可能会遇到什么样的麻烦？
答：（1）Merrifield固相化学方法合成二肽Lys-Ala：
①将Ala先和氯甲基聚苯乙烯树脂反应，共价的挂接在树脂上；
②除去Ala的N-末端保护基，使Lys（其氨基预先用叔丁氧甲酰基保护）以DCC为缩合剂，接到Ala的氨基上；
③将树脂悬浮在无水三氟乙酸中，通入干燥的HBr，使肽与树脂脱离，同时切除一些保护基，即完成合成。（2）Merrifield的方法可以使肽链按控制顺序从C端向N端延长，由＋于Lys的侧链含有一个-NH，所以新加入的Leu可能被接在Lys的侧3链残基上。
2.3 名校考研真题详解
一、选择题
1体内存在最广泛，活性最高的转氨酶是将氨基转移给（ ）。[上海交通大学2017研]
A．丙酮酸
B．谷氨酸
C．α-酮戊二酸
D．草酰乙酸
E．甘氨酸【答案】C
2组成蛋白质的单位是（ ）。[武汉大学2014研]
A．L-α-氨基酸
B．D-氨基酸
C．L-β-氨基酸
D．D-酸-氨基酸
E．L-D-氨基酸【答案】A【解析】氨基酸是组成蛋白质的基本单位，存在于自然界的氨基酸有300多种，但组成人体蛋白质的仅有20种氨基酸，都是L-基酸氨基酸（甘氨酸除外）。
3在生理pH条件下，具有缓冲作用的氨基酸残基是（ ）。[华东师范大学2008研]
A．Tyr
B．Trp
C．His
D．Lys
E．Gly【答案】C【解析】组氨酸在含有一个弱碱性的咪唑基。在pH6.0时，组氨酸分子50%以上质子化，但在pH7.0时，质子化的分子不到10%。组氨酸是唯一一个R基的pK值在7附近的氨基酸。因此在生理pH条件下，具有缓冲作用。因此答案选C。
4在一段十肽（A1a-Cys-Val-Asp-Ser-Glu-Leu-Gln-Asn）α-螺旋之中，与Ser的羧基形成氢键的氨基酸残基是（ ）。[南京大学2007研]
A．Ala
B．Asn
C．Cys
D．Gln
E．Val【答案】C
5向1.0L、1.0mol/L处于等电点pH的甘氨酸溶液中加入0.3mol的NaOH，所得溶液的pH值是多少？（pK＝2.34，pK＝9.60）（ ）12[河北师范大学2000研]
A．2.34
B．9.60
C．1.97
D．9.23
E．8.86【答案】D＋＋【解析】加NaOH前可以把Gly看作1mol，加NaOH后Gly还剩余－0.7mol，而Gly为0.3mol。所以：pH＝pK＋lg（0.3/0.7）＝9.60－20.37＝9.23。因此答案选D。
6氨基酸不具有的化学反应是（ ）。[中国科学院水生生物研究所2004研]
A．双缩脲反应
B．茚三酮反应
C．DNFB反应
D．PITC反应
E．甲醛滴定【答案】A【解析】氨基酸的化学反应主要是指它的α-氨基和α-羧基以及侧链上的功能团所参与的反应。其中α-氨基参加的反应有：与甲醛反应、与亚硝酸反应、与酰化试剂反应、烃基化反应（包括DNFB反应、PITC反应等）、形成西佛碱反应、脱氨基反应等；α-羧基参加的反应有：成盐成酯反应、成酰氯反应、脱羧基反应、叠氮反应等；α-氨基和α-羧基共同参与的反应有：茚三酮反应、成肽反应等。而双缩脲反应是含有两个及两个以上肽键的化合物所具有的一种显色反应，蛋白质会发生双缩脲反应，而氨基酸不发生此种反应。因此答案选A。
二、填空题
1Edman降解是从多肽链游离的______末端测定氨基酸残基序列的过程。[中山大学2018研]【答案】N
2不同蛋白质的含N量颇为相近，平均含量为______%。[中山大学2018研]【答案】16
3______的功能基是催化中最有效、最活泼的，它是构成胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等的电荷中继网氨基酸残基之一，在生理pH条件＋＋下，既可以作为H的受体，也可以作为H的供体。[四川大学2007研]【答案】His
4谷氨酸的pK＝2.19，pK＝9.67，pK＝4.25，其等电点为12R______。[厦门大学研]【答案】3.22【解析】（pK＋pK）/2＝3.221R
5正常生理条件下，蛋白质肽链上的______和______的侧链几乎完全带正电荷，而______的侧链则部分带正电荷。[中国科学院2007研]【答案】精氨酸；赖氨酸；组氨酸【解析】肽的酸碱性质主要决定于肽键中的游离末端α-NH、α-COOH以及侧链R基上的可解离功能团；在长肽或蛋白质中，可解离的基团主要是侧链上的。
6双向纸层析法分离氨基酸：样品（混合氨基酸）中包括Pro，Ala，Val，Phe，His，Leu，Asp；在获得的层析图谱中，预测走得最远的是______和______，走得最近的则是______和______，理由是______。显色特殊的点对应的氨基酸是______，理由是______。[上海交通大学2007研]【答案】Phe；Val；Asp；His；它们的疏水性太小；Pro；脯氨酸是一个亚氨基酸
7测定蛋白质紫外吸收的波长，一般在______，主要由于蛋白质中存在着______、______、______残基侧链基团。[上海交通大学研；北京大学研；华南理工大学考研]【答案】280nm；Phe；Tyr；Trp
三、判断题
1构成蛋白质的20种氨基酸都会含有不对称碳原子。（ ）[中国科学技术大学研]【答案】错【解析】甘氨酸例外，没有不对称碳原子。
2氨基酸只在等电点处有缓冲作用。（ ）[山东大学研]【答案】错【解析】虽然氨基酸是两性电解质，但一般只是在其pK才具有缓冲a作用，而等电点仅表明其净电荷为0，与缓冲作用无关。
3SDS-PAGE测得蛋白质的迁移率与蛋白质的等电点有关。（ ）[中国科学院研]【答案】错【解析】除了引发蛋白质变性及亚基分离之外，SDS所带的大量负电荷将屏蔽蛋白质的电荷，结果导致蛋白质/肽链在电场中的迁移率与其所带电荷及等电点无关，仅与其相对分子质量，即肽链长度正相关。
4肽链中之所以不会出现N-甲酰Met和N,N,N-三甲基Ala，是因为它们都是非标准氨基酸。（ ）[美国斯沃斯莫尔学院研]【答案】错【解析】这两种氨基酸之所以不会出现在肽链中是因为它们均缺乏形成肽键所必需的氨基。
5必需氨基酸的种类因动物不同而不同。（ ）[南京师范大学研]【答案】对
四、名词解释题
1茚三酮反应[暨南大学2018研]
答：茚三酮反应是指在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。可用于检测和定量氨基酸。
2谷胱甘肽[暨南大学2017研；南京农业大学2007研]
答：谷胱甘肽是存在于动植物和微生物细胞中的一个重要的三肽，简称GSH，是由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成的，是含有巯基的三肽。它的分子中有一个特殊的γ-肽键，由谷氨酸的γ-羧基与半胱氨酸的α-氨基缩合而成。由于GSH中含有一个活泼的巯基，具有抗氧化作用和整合解毒作用。
3亮氨酸拉链[厦门大学2011研]
答：亮氨酸拉链是反式作用因子DNA结合结构域中的一种基序结构，由约35个氨基酸残基形成的两性卷曲螺旋形α-螺旋。疏水侧链位于一侧，解离基团位于另一侧，每两圈螺旋有一个亮氨酸，单体通过疏水侧链二聚化，形成拉链，借助N端α-螺旋而与DNA结合起作用。
4Asymmetric carbon atom[武汉大学2012研]
答：Asymmetric carbon atom即不对称碳原子，是指与四个不同
试读结束[说明：试读内容隐藏了图片]