作者：石汉平,王昆华,李增宁
出版社：人民卫生出版社
格式: AZW3, DOCX, EPUB, MOBI, PDF, TXT
蛋白质临床应用试读：
前言
19世纪初，荷兰化学家格利特•马尔德（Gerhardus Johannes Mulder）从动物组织和植物体液中提取出一种共同物质，并发现几乎所有的该物质都有相同的实验公式，还观察到有生命的东西离开了该物质就不能生存，遂于1838年以“protein”来命名该物质。“Protein”一词源于希腊语“protos”，原意为“of first importance，最重要、第一”，以警示人们该物质的重要性。至于何人、何时、何地、何故将“protein”译为“蛋白质”，我们无法考证。推测“蛋白质”这个译名与熟蛋的白色部分——蛋白有关。
对人体而言，尽管碳水化合物、脂肪、蛋白质、水、维生素、矿物质六大营养素都非常重要，缺一不可，但是，蛋白质无疑是其中最为重要的一种。与其他营养素不同，蛋白质是组成人体一切细胞、组织及器官的重要成分，是与生命及其各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质是生命的物质基础，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。生命是物质运动的高级形式，这种运动方式是通过蛋白质来实现的。人体的生长、发育、运动、遗传及繁殖等一切生命活动都离不开蛋白质，没有蛋白质就没有生命。
正是因为蛋白质具有独一无二、不可替代、无与伦比的生物学意义，所以，近两百年来，蛋白质的研究、开发与利用一直是如火如荼，方兴未艾。人体内有10万种以上的蛋白质，人生不同阶段、不同疾病、不同病程，体内蛋白质的变化与需求大相径庭。自然界的蛋白质不计其数，其组成、性质与功能也千差万别。因此，为不同状况、不同条件下的人体提供内外契合、匹配对应的蛋白质是临床营养学乃至临床治疗学最为重要的议题。
尽管人们对蛋白质重要性的认识已经相当深刻，但是与蛋白质的生物学作用相比，人们对蛋白质本身的认知仍然相当肤浅，误区甚多，三聚氰胺事件就是一个生动的说明。关于蛋白质的疑问更是不计其数。自然界的氨基酸有300多种，为什么参与蛋白质合成的氨基酸只有20种?20种氨基酸如何编码成千上万种蛋白质?人体的新陈代谢包括合成代谢与分解代谢，疾病条件下何时是分解代谢亢进、何时是合成代谢障碍?如何补充蛋白质才能达到最佳蛋白质合成?蛋白质是由碳、氢、氧、氮、磷、硫等多种元素组成，为什么所有蛋白质的含氮量均为16%?体内蛋白质只占人体全部重量的18%（16%~20%），为什么蛋白质发挥如此重要的作用?食物中的蛋白质举不胜举、数不胜数，什么蛋白质是人体最为需要的蛋白质?支链氨基酸只比其他氨基酸多一个侧链，为什么他们的作用如此不同?
有鉴于此，为了回答医务人员在日常工作中遇到的问题，解析临床实际工作中存在的疑惑，规范蛋白质的临床应用，指导疾病的合理营养治疗，我们邀请国内多家大学及医院对蛋白质的基础研究有丰富经验、对蛋白质的临床应用有实际体会的专家，参与编写本专著。编写工作始于2013年8月20日，程序仍然是确定书名、申报选题、编写目录、邀请作者、组织实施。2014年4月，初稿全部完成，随后我们邀请专家对全部书稿进行认真审理，并组织两次大范围的修订，最终于2015年6月23日交付出版社。
中国科学院北京转化医学研究院/中国医科大学航空总医院、中山大学附属第一医院、昆明医科大学第一附属医院、河北医科大学第一医院、武汉大学中南医院、第二军医大学生物化学与分子生物学教研室、厦门大学附属第一医院、第四军医大学生物化学与分子生物学教研室、福建医科大学附属协和医院、郑州大学第一附属医院、首都医科大学附属北京友谊医院、上海交通大学第六医院、暨南大学华侨医院、郑州大学附属人民医院、厦门大学附属中山医院、南京医科大学第二附属医院、第四军医大学遗传学与发育生物学教研室、北京大学第三医院、河南省直第三人民医院、广东省广州市第一医院、浙江省杭州市第一人民医院、河南省商丘市第一人民医院等22家单位、50余位专家参与了本书的编写工作。因此，本书是集体智慧的结晶，是共同努力的结果，是继《肿瘤营养学》、《营养筛查与评估》、《肿瘤恶液质》、《中国肿瘤营养治疗指南》等重要著作后，中国抗癌协会肿瘤营养与支持治疗专业委员会对社会的又一个贡献、对国家的又一份义务、对患者的又一颗爱心。本书的出版，再一次得到人民卫生出版社的大力支持，并得到《肿瘤代谢与营养电子杂志》编辑部、北京康爱营养医学研究院、天津康哲医药科技发展有限公司、亚太肿瘤研究基金会的热情帮助，在此一并表示衷心感谢。
本书是一本实用型专业参考书，全书分为蛋白质的基本问题及蛋白质的临床应用两篇。第一篇扼要介绍了蛋白质的结构、功能、消化、吸收与作用，重要食物蛋白质及医用蛋白质制剂；第二篇详细讨论了疾病、创伤、手术、感染、肿瘤情况下蛋白质的代谢，以及不同器官系统主要疾病的蛋白质应用。本书以临床医师、营养师、教师、研究生为读者对象，广泛适用于各级医院、医疗机构和教学单位。尽管愿望良好、尽管目的明确，但是由于能力有限，由于认识差异，由于科学发展，本书一定存在许多缺点，甚至错误，敬请广大读者批评指正，以便更新；本书是否实现初衷、是否达到目标，也恳请广大读者作出评判，以利提高。
如果本书对医务人员的临床工作有一点点帮助，如果本书对患者朋友的身心康复有一丝丝作用，那么，请允许我们借用并改编晋•陶潜《和刘柴桑》诗：“陋作虽非著，慰情聊胜无。”
谨以本书献给中国抗癌协会肿瘤营养与支持治疗专业委员会的“蛋白质”——帮助学会成立、扶植学会成长、援手学会发展的老师们、朋友们！2015年6月第一篇 蛋白质的基本问题第一章 蛋白质的基础
作为人体的三大类营养物质之一，蛋白质在维持正常生命活动的过程中起着极为关键的作用。首先，蛋白质具有维持组织生长、更新和修复的功能；其次，蛋白质参与体内多种重要的生理功能：如催化功能、调节功能、运输功能、储存功能、保护功能以及维持体液渗透压等。再次，蛋白质具有氧化供能的作用，亦可以转变为糖类和脂肪。
在临床实践中，一方面，很多疾病都是由于蛋白质分子异常造成的，如镰刀型红细胞贫血症是由于血红蛋白β链的第6位谷氨酸被缬氨酸代替，造成血红蛋白结构异常，导致红细胞的运氧功能发生改变。再如亨廷顿舞蹈病是由于编码Huntintin蛋白的基因发生动态突变，导致Huntintin蛋白不能被正常地代谢，而是积聚在神经元，造成神经元的变性和死亡。另一方面，许多蛋白质可作为药物，如胰岛素、干扰素、免疫球蛋白等。
综上，蛋白质功能的改变源于其结构的改变，氨基酸（amino acid，AA）是组成肽和蛋白质的基本单位，为了更好地理解蛋白质的功能，有必要对蛋白质的结构基础——氨基酸进行了解。第一节 氨基酸一、氨基酸的结构与构型
分子中同时含有氨基和羧基的化合物称为氨基酸。氨基酸是一种取代羧酸，即羧酸分子中烃基上的氢被氨基所取代，因此其命名可依据羧酸的命名规则，从羧基相邻碳原子开始编号，依次为α、β、γ……依此类推，称为α-氨基酸、β-氨基酸、γ-氨基酸……肽和蛋白质都是由α-氨基酸按一定的顺序以肽键（酰胺键）连接起来的生物分子。由两个、三个或多个α-氨基酸形成的肽分别称为二肽、三肽或多肽。肽和蛋白质之间没有十分严格的界限，通常把相对分子质量大于10 000Da的称为蛋白质，而把相对分子质量小于10 000Da的称为肽，其中10个或10个以下氨基酸形成的肽称为寡肽（oligopeptide），10个以上氨基酸形成的肽称为多肽（polipeptide）。（一）氨基酸的结构
自然界中的氨基酸约有300种，而组成蛋白质的氨基酸仅有20种（表1-1-1）。这20种氨基酸中，除脯氨酸外均为α-氨基酸，即氨基连在羧基的α-碳上，其结构通式如下（图1-1-1）：图1-1-1 氨基酸的结构通式表1-1-1 组成蛋白质的20种氨基酸续表
组成蛋白质的20种氨基酸，根据分子中羧基和氨基的相对数目可将它们分为酸性、碱性和中性氨基酸。天冬氨酸和谷氨酸分子中各含两个羧基和一个氨基，所以是酸性氨基酸；赖氨酸、精氨酸都含两个氨基和一个羧基，所以是碱性氨基酸，由于组氨酸的咪唑环具有微碱性，因而也是碱性氨基酸；其余15个氨基酸各含一个氨基和一个羧基，因而是中性氨基酸，根据中性氨基酸侧链基团有无极性，可将其分为非极性氨基酸（疏水氨基酸）和极性氨基酸（亲水氨基酸）（表1-1-1）。（二）氨基酸的构型
有机化合物中很多分子都具有立体异构现象，氨基酸也不例外。立体异构是指分子的构造相同，但由于分子中原子或原子团在空间的排列方式不同而引起的同分异构现象。实物与镜像不能重合的物质称为具有手性的（chiral）物质，如同人的左右手一样，互为实物与镜像，但却不能完全重合，反之，能与其镜像重合的物质则是非手性的（achiral）物质。手性的概念可用于描述分子结构。当一个化合物的分子与其镜像不能完全重合时，这种分子就具有手性（chirality），氨基酸即为一种手性分子，见图1-1-2。图1-1-2 手性的氨基酸分子
这种立体异构体称为对映异构体，简称对映体（enantiomer）。一对对映体包括一个左旋体（levoisomer，L）和一个右旋体（dextroisomer，D），二者是实物与镜像的关系，但不能完全重合。若碳原子上连接的四个原子或基团都不同，它就没有对称面而有手性，这种碳原子称为手性碳原子。氨基酸中除甘氨酸（）外，α-氨基酸的碳原子均是手性碳原子。为了书写的方便，通常用费歇尔（Fischer）投影式表示对映体的构型。构型的表示方法有D/L构型表示法，氨基酸的构型便采用这种表示法。在具有手性碳原子的化合物中，按费歇尔投影规则投影，即将含碳原子的集团放在竖键上，氧化态较高的基团放在上端，这时所得的费歇尔投影式中，X（X通常代表羟基、卤素及氨基等集团）在右边的称为D型，X在左边的称为L型。依据这种方法，氨基酸的费歇尔投影式如图1-1-3：图1-1-3 氨基酸的费歇尔投影式
因此氨基酸的构型有D型与L型。天然氨基酸大多属于L型。D-氨基酸多存在于微生物的细胞壁、多肽抗生素和个别植物的生物碱中，如D-丙氨酸和D-谷氨酸。此外，哺乳动物中也存在不参与蛋白质组成的游离D-氨基酸，如存在于前脑中的D-丝氨酸和存在于脑和外周组织的D-天冬氨酸。二、氨基酸的理化性质
氨基酸由于同时含有氨基和羧基，因而它既具有氨基的性质，也具有羧基的性质。同时，分子中氨基和羧基相互影响，又表现出一些特殊的性质。下面将从氨基酸的两性解离、氨基酸的重要化学反应以及氨基酸的光学性质三个方面对氨基酸的理化性质进行介绍。（一）氨基酸的两性解离特性
氨基酸分子中同时含有碱性的氨基和酸性的羧基，是一种两性电解质，具有两性解离的特性。在酸性溶液中，氨基酸的氨基会接受质子形成阳离子；在碱性溶液中，氨基酸的羧基会失去质子而形成阴离子。当氨基酸在某一pH的溶液中解离成阳离子和阴离子的趋势相等，静电荷为零，氨基酸呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点（isoelectric point，pI）。氨基酸PI的大小取决于氨基酸的结构，见表1-1-1。中性氨基酸的等电点一般为5.0~6.5，酸性氨基酸为2.7~3.2，碱性氨基酸为9.5~10.7。中性氨基酸的等电点偏酸，这是由于其羧基的酸式电离略大于其氨基的碱式电离，因而溶液的pH须略小于7（偏酸）时，才能使其两种电离趋向恰好相等。（二）氨基酸的重要化学反应
1.氨基酸与茚三酮的反应
α-氨基酸与茚三酮的水合物在水溶液中加热，经一系列反应生成蓝紫色的化合物。脯氨酸与茚三酮反应生成黄色化合物。肽和蛋白质也有此反应，反应非常灵敏，因而该反应是氨基酸、肽和蛋白质定性和定量分析的一种迅速而简便的方法（图1-1-4）。图1-1-4 氨基酸与茚三酮反应
2.氨基酸与2，4-二硝基氟苯反应
在弱碱性溶液中，氨基酸的α-氨基很容易与2，4-二硝基氟苯（2，4-dinitrofluorobenzene，DNFB）反应，生成黄色的2，4-二硝基苯基氨基酸（2，4-dinitrophenyl-amino acid，DNP-AA）（图1-1-5）。图1-1-5 氨基酸与DNFB反应
肽和蛋白质分子末端的游离氨基也可与DNFB反应，缩合生成牢固的化学键，不易被水解破坏。因此，用DNFB处理蛋白质或多肽后，与DNFB结合的氨基酸就是多肽或蛋白质末端含游离氨基的末端氨基酸，所得的DNP-AA通过层析法鉴定，即可确定肽链N-末端氨基酸的种类。1955年，Sanger通过此法完整地测定出胰岛素的氨基酸序列，同时证明每种蛋白质都有其特定的序列。这个发现使他获得了1958年的诺贝尔化学奖。
3.氨基酸与异硫氰酸苯酯反应
在弱碱性条件下，氨基酸的α-氨基易与异硫氰酸苯酯（phenyl isothiocyanate，PITC）反应，生成苯氨基硫甲酰衍生物，后者在硝基甲烷中与酸作用而环化，生成苯乙内酰硫脲（Phenylthiohydantoin，PTH）衍生物（图1-1-6）。图1-1-6 氨基酸与PITC反应
多肽和蛋白质分子末端的游离氨基也可与PITC发生上述反应生成PTH肽，进而在酸性溶液生成末端少一个氨基酸的多肽和PTH-AA，PTH-AA用层析法鉴定，即可确定肽链N-末端氨基酸的种类。剩余的肽链重复应用此法就可测定多肽链的全部序列。Edman成功地将此法用于氨基酸序列分析。
4.氨基酸的脱水缩合反应
氨基酸分子之间，通过一个分子的氨基和另一个分子的羧基在缩水剂的存在下生成含有酰胺键的化合物，称为肽（peptide），酰胺键则称为肽键（peptide bond）。肽键是多肽和蛋白质中重要的共价键。二肽分子的一端为氨基，另一端为羧基，因此还可以继续与氨基酸缩合成为三肽、四肽以至多肽（图1-1-7）。图1-1-7 氨基酸的脱水缩合反应（三）氨基酸的光学特性
组成蛋白质的20种氨基酸在可见光区域均无光吸收，在远紫外区（<220nm）均有光吸收。R基团含有芳香环共轭双键系统的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸，在近紫外区（220~300nm）有光吸收，其最大光吸收分别为279nm、278nm和259nm。蛋白质由于含有这些氨基酸，一般光吸收在280nm处，因此，可利用分光光度法测定蛋白质的含量。
蛋白质是由数以百计的氨基酸组成的生物大分子，一方面它保留着氨基酸的某些性质，另一方面，由于其特殊的折叠方式和空间结构又使其具有新的功能。（梁世倩 韩 骅）第二节 蛋白质的结构与功能一、蛋白质的组成与分类（一）蛋白质的组成
从元素组成来说，自然界中的蛋白质均含有碳、氢、氧、氮几种元素，多数蛋白质含有硫，有些蛋白质还含有磷、铁、碘、锰、锌等其他元素，由于糖和脂肪中仅含有碳、氢、氧，不含氮，所以蛋白质是人体中氮的唯一来源，是糖和脂肪不可替代的。
从分子组成来说，某些蛋白质只含有氨基酸，这类蛋白质称为单纯蛋白质。某些蛋白质除含有氨基酸外，还含有一些辅基，构成蛋白质辅基的种类很广，常见的有色素化合物、寡糖、脂类、磷酸、金属离子，甚至分子量较大的核酸。（二）蛋白质的分类
蛋白质的分类方法很多，不同的分类方法间互有侧重和交叉，下面介绍常见的4种分类方法。
1.蛋白质可根据其分子组成分为单纯蛋白质和结合蛋白质，单纯蛋白质可完全水解为α-氨基酸，按照溶解度等理化性质的差异又可分为白蛋白、球蛋白、醇溶谷蛋白、谷蛋白、精蛋白、组蛋白和硬蛋白。结合蛋白根据其辅基的不同，又可分为糖蛋白（glycoprotein）（由蛋白质与糖共价结合而成）、脂蛋白（lipoprotein）（蛋白质与脂质的化合物）、色蛋白（chromoprotein）（蛋白质与色素辅基的结合物）、核蛋白（nucleoprotein）（蛋白质与核酸的结合物）、磷蛋白（phosphoprotein）（蛋白质与磷酸基团的结合物）和金属蛋白（metalloprotein）（蛋白质与金属离子的结合物）。
2.蛋白质也可根据形状分为纤维蛋白和球状蛋白两大类。一般来说，纤维蛋白形似纤维，其分子长轴的长度比短轴长10倍以上。纤维蛋白多数为结构蛋白质，较难溶于水，作为细胞坚实的支架，或连接各细胞、组织和器官，如胶原蛋白、弹性蛋白、角蛋白等。大量存在于结缔组织中的胶原蛋白就是典型的纤维蛋白。球状蛋白的形状近似于球形或椭球形，多数可溶于水，许多具有生理活性的蛋白质，如酶、转运蛋白、蛋白质类激素、代谢调节蛋白、基因表达调控蛋白及免疫球蛋白都属于球状蛋白。
3.蛋白质还可按照生理功能分为活性蛋白质和非活性蛋白质。
4.在营养学上，按照食物蛋白质中必需氨基酸的组成和含量将蛋白质分为完全蛋白质、半完全蛋白质和不完全蛋白质。
完全蛋白质：所含氨基酸种类齐全、数量充足、比例适当，不仅能维持健康，还能促进生长发育，如乳类中的酪蛋白、乳白蛋白，蛋类中的卵白蛋白、卵磷蛋白，肉类中的白蛋白、肌蛋白，大豆中的大豆蛋白，小麦中的麦谷蛋白，玉米中的谷蛋白等。
半完全蛋白质：所含必需氨基酸种类齐全，但有的数量不足或比例不适当，可以维持生命，但不能促进生长发育，如小麦中的麦胶蛋白等。
不完全蛋白质：所含必需氨基酸种类不全，既不能维持生命，也不能促进生长发育，如玉米中的玉米胶蛋白。动物结缔组织中的胶质蛋白，豌豆中的豆球蛋白等。二、蛋白质的基本结构
蛋白质通常由一条或几条多肽链组成，其结构复杂，功能各异。各种蛋白质的特殊功能与活性不仅取决于氨基酸的组成，数目及排列顺序，也与其空间构象密切相关。已确认的蛋白质结构层次分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，为了研究的方便，在二、三级结构之间又划分出超二级结构和结构域。（一）蛋白质的一级结构
蛋白质的一级结构（primary structure）是指多肽链内氨基酸残基从N-端到C-端的排列顺序，即氨基酸残基的排列顺序。蛋白质一级结构是蛋白质最基本的结构。我国科学家合成的结晶牛胰岛素就是由A、B两条多肽链组成的。肽键是每条链上连接氨基酸残基的主要化学键，两条多肽链之间通过两个二硫键连接。
蛋白质一级结构与蛋白质功能具有密切的关系，表现在以下三个方面：第一，一级结构是蛋白质空间构象的基础。第二，同源性较高的蛋白质之间，可能具有相类似的功能。因此在研究中蛋白质一级结构的比较常被用来预测蛋白质之间功能的相似性。第三，重要的蛋白质氨基酸序列改变可引起疾病，如镰刀型红细胞贫血症是由于血红蛋白β链的第6位谷氨酸被缬氨酸代替，造成血红蛋白结构异常，导致红细胞的运氧功能发生改变。（二）蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构（secondary structure）是指多肽链中各肽键平面通过α-碳原子的旋转而形成的不同空间构象。X线衍射证明肽键中的碳-氮键具有一定的双键性质，不能自由旋转，从而使肽键上所连接的各原子位于同一平面上，这种平面结构称为肽键平面（amino plane）。肽键平面两侧的C—N和C—C键可以自由旋转，能引起肽键平面间的相互旋转，使主链出现各种构象，主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。
体内蛋白质所具有的特定空间构象都与其特殊的生理功能有着密切的关系。如角蛋白含有大量α-螺旋结构，与富含角蛋白的组织的坚韧性和弹性直接相关。而丝心蛋白分子中含有大量的β-折叠结构，致使蚕丝具有伸展和柔软的特性。（三）蛋白质的三级结构
蛋白质的三级结构（tertiary structure）是指蛋白质在α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构的基础上多肽链通过侧链的相互作用，按一定方式进一步卷曲，折叠成更复杂的三维空间结构。（四）蛋白质的四级结构
复杂的蛋白质分子是由两条或两条以上具有三级结构的肽链所组成，每条肽链称为一个亚基（subunit），亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接，这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构（quaternary structure）。由两个亚基组成的蛋白质四级结构中，若两个亚基分子结构相同，称之为同二聚体（homodimer），若两个亚基的分子结构不同，则称之为异二聚体（heterodimer）。含有四级结构的蛋白质，单独的亚基一般没有生物学功能，只有完整的四级结构寡聚体才有生物学功能。三、几种重要的食品蛋白质的结构特征
食品蛋白质主要来源于动植物。来源于动物的食品蛋白质包括肉类蛋白、卵蛋白和乳蛋白，来源于植物的食品蛋白质主要包括谷物蛋白、大豆蛋白和其他油籽蛋白。此外，随着科学技术的发展，已开发出一些具有巨大潜力的新蛋白源，如单细胞蛋白、螺旋藻蛋白和食用菌蛋白。这里主要介绍几种重要的食品蛋白质的结构特征。（一）动物源蛋白
1.乳蛋白
乳蛋白是乳中最重要的成分，乳蛋白主要有酪蛋白（casein，CAS）和乳清蛋白（whey protein，WP）两大类。酪蛋白主要分为α-酪蛋白（α-酪蛋白和α-酪蛋白）、β-酪蛋白、γ-酪蛋白和κ-酪蛋s1s2白。γ-酪蛋白是碱性蛋白酶和纤维蛋白酶降解β-酪蛋白的产物。
酪蛋白的结构具有以下特点：①酪蛋白是以磷蛋白为主体，磷含量以及与丝氨酸磷酸化的位置不同，决定了4种酪蛋白的结构差异。α-酪蛋白和β-酪蛋白中的磷酸基不是沿肽链随机分布的，而是以SerP-SerP-SerP-X-SerP-的序列存在。与丝氨酸残基相连的磷酸盐基团，不仅可以增加酪蛋白分子的电荷，而且也增加了与钙离子的结合2＋强度，在酪蛋白之间形成Ca桥。κ-酪蛋白只有1个或2个磷酸化基2＋团，即使在中性条件下也很难形成Ca桥。②α-酪蛋白和κ-酪蛋白s2分子中含有2个半胱氨酸残基，分子间可以通过形成二硫键发生交联反应。③酪蛋白分子中含有大量的非极性氨基酸，导致其为疏水性蛋白质。④酪蛋白中脯氨酸含量远高于其他蛋白质，由于脯氨酸的空间位阻，使酪蛋白很难形成有序的α螺旋和β折叠结构。它们以无序松散结构存在，更易被蛋白酶水解消化，同时，无序松散结构使其具有较高的热稳定性和良好的的表面吸附特性。
与酪蛋白不同，乳清蛋白具有细密的折叠结构，大多数含有α螺旋二级结构，电荷分布均匀，热稳定性差，水合能力强，分散度高，甚至在等电点时仍能保持分散状态。中性状态下用饱和硫酸铵或硫酸镁盐析乳清，析出的蛋白质称为乳球蛋白（lactoglobulin），溶解的部分称为乳白蛋白（lactalbumin）。
2.卵蛋白
禽蛋的卵白和卵黄中都含有蛋白，二者的组成及特性并不相同。以鸡蛋为例，鸡蛋由约60%的卵白和30%的卵黄组成，其中卵白中包含约90%的水分和约10%的蛋白质；而卵黄中含有约50%的水分和约16%的蛋白质，不同于卵白，卵黄中含有约34%的脂肪。
卵白中的蛋白质种类丰富，多为糖蛋白，主要蛋白质有12种：卵白蛋白、卵转铁蛋白、卵类黏蛋白、卵黏蛋白、溶菌酶、G-球蛋2白、G-球蛋白、卵抑制物、卵糖蛋白、卵黄蛋白、卵巨球蛋白、半3胱氨酸蛋白酶抑制剂、抗生物素蛋白。而卵黄中的蛋白主要是脂蛋白，包括低密度脂蛋白、高密度脂蛋白、卵黄磷蛋白和卵黄球蛋白。鸡蛋中的过敏原主要存在于卵白中，卵类黏蛋白是从卵白过敏患者血清中检测出的致敏性最强的蛋白质。
3.肉类蛋白
肉类是人类最重要的食物，也是现代人类的重要蛋白质来源之一。肉类的大致的化学组成为蛋白质20%、水分70%、脂肪5%、其他5%，不同种类和不同部位的蛋白质含量不同。从氨基酸组成情况看，肌肉蛋白是优质的必需氨基酸的来源；从其消化率来看，肌肉蛋白是一种理想的食品蛋白源。动物肌肉组织中的蛋白质，可大致分为肌原纤维蛋白（myofibrillar protein）、肌浆蛋白（sarcoplasmic protein）和肌基质蛋白（stroma protein）。肌原纤维蛋白是肉类蛋白的主要成分，以肌原纤维的形式存在。肌原纤维蛋白中肌球蛋白和肌动蛋白为其主要成分。肌球蛋白由6条多肽链亚基组成2条完全相同的重链和4条轻链，构成2个梨形的头部结构和长的α螺旋的尾部结构。肌动蛋白以单体的G-肌动蛋白或纤维状的F-肌动蛋白存在。（二）植物源蛋白
1.大豆蛋白
大豆蛋白是最有发展潜力的植物蛋白资源。大豆中蛋白质含量丰富，约占40%左右，含量高于一般的动物食品，必需氨基酸组成与动物蛋白接近，明显优于其他植物蛋白，消化率接近或超过动物蛋白。按照超离心时的沉降模式，大豆蛋白可分为2S、7S、11S和15S蛋白，7S蛋白（伴大豆球蛋白）和11S蛋白（大豆球蛋白）为大豆蛋白的主要成分。大豆7S蛋白含3.8%甘露糖和1.2%氨基葡萄糖，其糖基部分与天冬氨酸结合。根据其理化性质的差异，7S蛋白可分为β-伴球蛋白、γ-伴球蛋白和碱性7S蛋白。碱性7S蛋白是一种糖蛋白，由4个亚基组成，每个亚基由一条高分子质量多肽和一条低分子质量多肽通过二硫键连接。β-伴球蛋白也是一种糖蛋白。大豆11S蛋白被认为是一种单一蛋白，不含糖基，每个11S蛋白都有两条多肽链，一条链具有酸性等电点，另一条具有碱性等电点，即通常所说的酸性亚基和碱性亚基，两条肽链通过一个二硫键相连。
2.谷物蛋白
谷物蛋白主要是指从谷物的胚乳及胚中分离提取出来的蛋白质。已被食品工业应用的谷物蛋白主要有小麦蛋白、大米蛋白和玉米蛋白。谷物蛋白含量比较低，且氨基酸组成存在必需氨基酸不平衡问题。谷物中的蛋白质可根据溶解性将其分为四大类：清蛋白（albumin，水溶）、球蛋白（globulin，盐溶）、谷蛋白（glutelin，酸或碱溶）和醇溶谷蛋白（prolamin，70%乙醇溶解）。小麦蛋白分为单体蛋白（由1条肽链构成）和聚集体蛋白（2条以上肽链构成），其氨基酸组成存在一定差异，麦醇溶蛋白和麦谷蛋白含有丰富的谷氨酸（主要以酰胺形式存在）和脯氨酸，清蛋白和球蛋白则富含赖氨酸和精氨酸。麦醇溶蛋白是小麦蛋白的主要成分，为单体蛋白质，分子量小，无亚基结构，无肽链间二硫键，仅有分子内二硫键和较紧密的球形三维结构，多由非极性氨基酸组成，赋予面团黏性和膨胀性，主要为面团提供延展性。麦谷蛋白是一种非均质的大分子聚合体，由17~20种不同的多肽亚基组成，依靠分子内或分子间的二硫键连接，呈纤维状。玉米蛋白是由分子内和分子间二硫键连接起来的各种不同多肽组成的高分子化合物。大米蛋白中的胱氨酸含量较高，含有较多的链内或链间二硫键，这些二硫键使蛋白质多肽链聚集成致密分子。
各种食品蛋白质因其组成结构不同，其营养作用也不一样。肉类蛋白含有人体必需的各种氨基酸，其营养价值高，为优质蛋白质。植物源食品蛋白中，谷物蛋白因必需氨基酸组成不平衡，赖氨酸含量少，苏氨酸、丝氨酸及蛋氨酸含量偏低而使谷物食品蛋白质营养价值低于动物性食品。而大豆蛋白的氨基酸模式接近人体氨基酸模式，具有较高的营养价值，且大豆蛋白中赖氨酸含量较多，可与谷类食品混合食用，较好地发挥蛋白质互补作用。四、蛋白质的生理功能与营养（一）蛋白质的生理功能
1.维持组织的生长、更新和修补
蛋白质是构成机体组织，器官的重要成分，机体蛋白质处于不断地分解、重建及修复的过程中，因此每天都要从膳食中摄入一定量的蛋白质维持组织细胞的生长、更新和修补的需要。优质蛋白质的摄入对于生长发育时期的儿童和康复期的患者尤为重要。
2.参与体内多种重要的生理活动
蛋白质是体内多种重要生理活性物质的构成成分，如作为生物催化剂的酶、部分激素、抗体以及调节蛋白等的化学本质都是蛋白质。肌肉的收缩、物质的运输、血液的凝固等也均由蛋白质来实现。此外，氨基酸代谢过程还可产生胺类、神经递质、嘌呤和嘧啶等重要的含氮化合物，而这些功能是不能由糖和脂肪代替的，因此，蛋白质是整体生命活动的重要物质基础。
3.作为能源物质氧化供能
每克蛋白质在体内氧化分解可释放17.19kJ（4.1kcal）能量。但是，蛋白质的这种功能可由糖和脂肪代替，因此，氧化供能是蛋白质的次要功能。（二）必需氨基酸和限制氨基酸
蛋白质的基本构成单位是氨基酸，人类摄食蛋白质的最终目标是获得机体所需要的各种氨基酸。
人体蛋白质由20种氨基酸组成。其中大部分可在人体内合成，但有9种氨基酸人体不能合成，或合成的速度不能满足机体的需要，必须由膳食供给。这种体内必需但又不能自身合成，必须由膳食供给的氨基酸称为必需氨基酸（essential amino acid，EAA），包括亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸、缬氨酸和组氨酸。蛋氨酸和苯丙氨酸可在体内转变成半胱氨酸和酪氨酸，如果膳食中能直接提供半胱氨酸和酪氨酸，则人体对蛋氨酸和苯丙氨酸的需要可分别减少30%和50%。所以半胱氨酸和酪氨酸这类可减少人体对某些必需氨基酸需要量的氨基酸被称为条件必需氨基酸（conditionally essential amino acid，CEAA）或半必需氨基酸（semi-essential amino acid，SEAA）。在计算食物必需氨基酸组成时，往往将半胱氨酸和蛋氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸合并计算。其余9种氨基酸，人体自身可以合成并满足机体需要，故称非必需氨基酸（nonessential amino acid，NEAA）。非必需氨基酸对人体也很重要。（三）蛋白质营养价值
蛋白质的营养价值（nutrition）是指食物蛋白质在体内的利用率。蛋白质营养价值的高低主要取决于食物蛋白质中必需氨基酸的种类、数量和比例。
在营养学上，各种食物蛋白质中必需氨基酸的种类、数量和比例的差异常用氨基酸模式（amino acid pattern）来反应。所谓氨基酸模式，就是蛋白质中各种必需氨基酸的相应比值。当食物蛋白质氨基酸模式与人体蛋白质氨基酸模式越接近时，食物中必需氨基酸被机体利用的程度就越高，食物蛋白质的营养价值也相对越高，这种食物蛋白质被称为优质蛋白质，如动物性食物中的蛋、奶、肉、鱼等蛋白质以及植物性食物中的大豆蛋白质。其中鸡蛋蛋白质与人体蛋白质氨基酸模式最接近，在实验中常以它作为参考蛋白（referance protein），参考蛋白是指可用来测定其他蛋白质质量的标准蛋白。反之，食物蛋白质中一种或几种必需氨基酸含量较低，导致其他的必需氨基酸在体内不能被充分利用而浪费，造成其蛋白质营养价值降低，这种含量较低的必需氨基酸称限制氨基酸（limiting amino acid）。其中含量最低的称第一限制氨基酸，余者以此类推。植物性食物的蛋白质往往相对缺乏赖氨酸、蛋氨酸、苏氨酸和色氨酸（如大米和面粉蛋白质中赖氨酸含量最少），所以其营养价值较低。前面章节中营养学上三种蛋白质的分类依据就是必需氨基酸的种类、数量和比例。其中完全蛋白质的营养价值最高，半完全完全蛋白质次之。为了提高植物性蛋白质的营养价值，往往将两种或两种以上的食物混合食用，从而达到以多补少的目的，提高膳食蛋白质的营养价值。这种不同食物间相互补充其必需氨基酸不足的作用称为蛋白质互补作用（complementary action），如肉类和大豆蛋白可弥补米、面蛋白质中赖氨酸的不足。某些疾病情况下，为保证患者氨基酸的需要，可输入氨基酸混合液，以防止病情恶化。（梁世倩 韩 骅）第三节 蛋白质的消化、吸收与代谢一、蛋白质的消化
食物蛋白质的消化由胃开始，但食物在胃中的停留时间较短，对蛋白质的消化不完全，蛋白质的消化主要在小肠进行。食物蛋白质的消化、吸收是体内氨基酸的主要来源。同时，消化过程还可消除食物蛋白质的抗原性，避免引起过敏、毒性反应。
食物蛋白质进入胃后经胃蛋白酶作用水解生成多肽和少量氨基酸。胃蛋白酶来源于经胃酸激活的胃蛋白酶原，胃蛋白酶原由胃黏膜主细胞分泌，胃蛋白酶也能通过自身激活作用（autocatalysis）激活胃蛋白酶原转变为胃蛋白酶。胃蛋白酶的最适pH为1.5~2.5，酸性的胃液有利于蛋白质的水解，主要水解由芳香族氨基酸及甲硫氨酸、亮氨酸等氨基酸所形成的肽键。胃蛋白酶还具有凝乳作用，可使乳汁中2＋的酪蛋白与Ca形成凝乳块，使乳汁在胃中的停留时间延长，有利于乳汁中蛋白质的消化。
在小肠中，未经消化和消化不完全的蛋白质受胰液及由肠黏膜细胞分泌的多种蛋白酶及肽酶的共同作用，进一步生成小肽和氨基酸。胰液中的蛋白酶可分为特异性水解蛋白质内部肽键的内肽酶（endopeptidase）和特异水解蛋白质末端肽键的外肽酶（exopeptidase）。内肽酶包括胰蛋白酶（trypsin）、糜蛋白酶（chymotrypsin）和弹性蛋白酶（elastase），它们对不同氨基酸组成的肽键有一定的特异性，如胰蛋白酶水解由碱性氨基酸的羧基组成的肽键，糜蛋白酶水解由芳香族氨基酸的羧基组成的肽键，而弹性蛋白酶主要水解由脂肪族氨基酸的羧基组成的肽键；外肽酶主要包括羧基肽酶A和羧基肽酶B，它们从肽链的羧基末端开始，每次水解脱去一个氨基酸，外肽酶A主要水解除脯氨酸、精氨酸、赖氨酸以外的多种氨基酸组成的羧基末端肽键，外肽酶B主要水解由碱性氨基酸组成的羧基末端肽键。
内肽酶和外肽酶都是以酶原的形式由胰腺细胞分泌，进入十二指肠后胰蛋白酶原由肠激酶激活。肠激酶由十二指肠黏膜细胞分泌，特异地作用于胰蛋白酶原，从其氨基末端水解掉1分子的六肽，生成有活性的胰蛋白酶。然后胰蛋白酶又将糜蛋白酶原，弹性蛋白酶原和羧基肽酶原激活。由于胰液中各种蛋白酶均以酶原的形式存在，同时胰液中又存在胰蛋白酶抑制剂，所以能保护胰腺组织免受蛋白酶的自身消化。
蛋白质经胃液和胰液中蛋白酶消化后产物中有1/3为氨基酸，2/3为寡肽。寡肽的水解主要在小肠黏膜细胞内进行。小肠黏膜细胞存在两种寡肽酶：氨基肽酶和二肽酶。氨基肽酶从氨基末端逐个水解出氨基酸，最后生成二肽，二肽经二肽酶水解后生成氨基酸。二、氨基酸的吸收
氨基酸的吸收主要在小肠进行。肠黏膜细胞上转运氨基酸的载体＋＋蛋白能与氨基酸和Na形成三联体，进而将氨基酸和Na转运入细＋胞，Na通过钠泵排出细胞外。由于氨基酸结构的差异，转运氨基酸的载体蛋白也不同，这些转运蛋白包括中性氨基酸转运蛋白、酸性氨基酸转运蛋白、碱性氨基酸转运蛋白、亚氨基酸转运蛋白、β-氨基酸转运蛋白、二肽转运蛋白及三肽转运蛋白。当某些氨基酸共用同一载体时，由于这些氨基酸在结构上存在一定的相似性，它们在吸收过程中将彼此竞争，氨基酸通过转运蛋白的吸收过程不仅存在于小肠黏膜细胞，也存在于肾小管细胞和肌细胞等细胞膜上。
除了上述载体蛋白介导的氨基酸吸收机制外，小肠黏膜细胞、肾小管细胞和脑组织吸收氨基酸还可通过γ-谷氨酰基循环进行：谷胱甘肽与氨基酸通过γ-谷氨酰基转移酶作用生成γ-谷氨酰氨基酸，进入细胞后释放氨基酸，然后再进行谷胱甘肽的合成，由此构成一个循环。此循环由Meister提出，故又称Meister循环。
肠黏膜细胞上还存在着吸收二肽或三肽的转运体系。此种转运也是一个耗能的主动吸收过程。吸收作用在小肠近端较强，故肽吸收入细胞甚至先于游离氨基酸，不同二肽的吸收具有相互竞争作用。三、蛋白质的代谢（一）肠道细菌的腐败作用
食物中的蛋白质，大约95%被消化吸收。未被消化吸收的蛋白质及氨基酸在大肠下部会受大肠埃希菌（大肠杆菌）的分解，称为腐败作用（putrefaction）。腐败作用的产物，有些对人体具有一定的营养作用，如维生素及脂肪酸等，而大多数产物对人体是有害的，如胺类、氨、酚类、吲哚及硫化氢等。未被消化的蛋白质经肠道细菌蛋白酶的作用水解生成氨基酸。氨基酸可在肠道细菌的作用下脱去氨基生成氨；氨基酸也可在细菌氨基酸脱羧酶的作用下，脱去羧基生成有毒的胺类，如组氨酸、赖氨酸、色氨酸及苯丙氨酸通过脱羧基作用分别产生组胺、尸胺、色胺、酪胺及苯丙胺。这些有毒物胺类通常经肝代谢转化为无毒形式排出体外。酪胺和苯丙胺若不能在肝内及时转化，易进入脑组织，经β-羟化酶作用，分别转化为β-多巴胺（羟酪胺）和苯乙醇胺，其结构类似于儿茶酚胺，阻碍神经冲动传递，使大脑发生异常抑制，这可能是肝性脑病发生的原因之一。此外，通过腐败作用还可产生其他的有害物质，如酚类、吲哚及硫化氢等。正常情况下，这些有毒物质大部分随粪便排出，小部分被吸收，经肝的代谢转变而解毒。（二）氨基酸的一般代谢
体内蛋白质处于不断合成与降解的动态平衡。经消化吸收的食物蛋白质来源的氨基酸（外源性氨基酸）与体内合成的非必需氨基酸（内源性氨基酸）以及体内组织蛋白质降解产生的氨基酸混在一起组成氨基酸代谢库（metabolic pool）。
氨基酸代谢库中的α-氨基酸可通过转氨基作用将其氨基转移给α-酮酸，从而使氨基酸脱去氨基生成相应的α-酮酸，原来的α-酮酸则转变为另一种氨基酸。转氨基作用使许多氨基酸的氨基聚集在α-酮戊二酸上生成L-谷氨酸，L-谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶（L-glutamate dehydrogenase）催化下脱去氨基生成α-酮戊二酸和氨，转氨基作用和谷氨酸脱氢作用也称联合脱氨基作用。该途径是体内大多数氨基酸脱氨基的主要方式，由于该过程可逆，因此也是体内合成非必需氨基酸的重要途径。心肌和骨骼肌中L-谷氨酸脱氢酶的活性很弱，它们则通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。氨基酸脱氨基后生成的氨和α-酮酸分别进行下一步代谢。α-酮酸有三种代谢途径：一是可彻底氧化分解并提供能量；二是可经氨基化生成非必需氨基酸；三是可转变为糖和脂类化合物。氨是有害物质，主要通过鸟苷酸循环生成尿素排出体外。四、蛋白质过敏
在正常情况下，蛋白质被分解为氨基酸而被吸收，不会引起过敏。但有的小分子蛋白没被消化，或分解为一部分多肽通过黏膜细胞进入体内，产生过敏、毒性反应。如有的人食用鱼、虾甚至猪肉后会发生哮喘、荨麻疹等。
致敏原多为分子量14 000~40 000Da的糖蛋白和小分子多肽，呈水溶性，多数具有对热和酸稳定、生物活性高、抗蛋白水解酶、皮试反应阳性等特点。它们只是食物蛋白质中极小的一部分，如牛奶含20多种蛋白，主要是β-乳球蛋白具有致敏作用。（一）蛋白质过敏临床表现
1.消化系统过敏反应
可出现唇/舌麻胀、水肿、胃痛、恶心、呕吐、腹胀、腹痛、腹泻等胃肠道炎症症状。有的人因难以排出致敏食物、长期或不定期摄入致敏食物而出现复发性口腔溃疡，病程长，久治不愈。
2.非消化系统过敏反应
随着敏感性不同，皮肤方面表现为瘙痒、皮炎、荨麻疹、血管神经性水肿、紫癜等；心血管系统可出现心动过速；泌尿系统可见血尿、外阴瘙痒等；呼吸系统可表现为鼻炎、支气管炎、哮喘、鼻窦炎等；神经系统可表现为头痛、周围性神经炎、头晕、视神经炎等。严重者可发生过敏性休克甚至死亡。
3.混合型
为以上两型的混合表现。（二）蛋白质过敏的防治
蛋白质作为疾病恢复阶段一种重要营养素，营养价值较高，且经常被食用。可采用如下三种方法防治蛋白质过敏。
1.脱敏疗法，以逐渐增强机体对该食物的耐受性。例如，对牛奶过敏的人，在脱敏治疗时可将牛奶用水稀释1000倍，先按不会产生过敏症状的剂量食用，然后逐日或逐周加量，直至加到每日需要的食用量，增加幅度以不产生症状为准。
2.食用熟食、用奶粉代替牛奶、豆浆代替乳制品均可预防过敏的发生。
3.要素制剂不含蛋白质及乳糖等大分子物质，适用于过敏和乳糖不耐患者。（梁世倩 韩 骅 李增宁 谢 颖）第四节 血浆蛋白
血浆蛋白是存在于血浆中的各种蛋白质的总称，是血浆中主要的固体成分。人血浆中蛋白质总浓度大约为70~75g/L。
血浆蛋白具有多种重要的生物学功能：如维持血浆的渗透压和pH，运输作用、免疫作用、催化作用以及营养作用等。由于血浆蛋白在维持人体正常代谢中具有重要功能，因而具有重要的临床诊断和应用价值。血浆中白蛋白、前白蛋白、转铁蛋白和视黄醇结合蛋白都在肝脏合成。这几种血浆蛋白浓度降低，可认为是器官蛋白质缺乏、生物合成减低的缘故。本节将从理化性质、生物功能以及临床意义三个方面介绍这四种血浆蛋白。一、白蛋白（一）理化性质
白蛋白（albumin，Alb）也称清蛋白，是体内含量最多的血浆蛋白，占血浆总蛋白的40%~60%。其结构于1975年阐明，是一条包含585个氨基酸残基和17个二硫键的单链多肽，分子量为66.5kD，不含糖的组分，肽链折叠为包含3个同源结构域的心形分子，每个结构域包含两个亚结构域。（二）生物功能
白蛋白是由肝实质细胞合成的，在血浆中的半衰期约为15~19天。白蛋白的合成率受到激素的调节（包括胰岛素、生长激素、甲状腺激素和糖皮质激素），同时也具有很大的营养依赖性，即受到食物中蛋白质含量的影响，在体内的参考范围是35~53g/L。
白蛋白的一个重要功能是结合并运输金属离子、激素、配体、药物及代谢产物。在体液pH 7.4的环境中，白蛋白为负离子，每分子可以携带有200个以上负电荷，许多水溶性差的物质可以通过与白蛋白的结合而被运输。这些物质包括胆红素、长链脂肪酸、胆汁酸盐，前2＋2＋2＋列腺素、类固醇激素、金属离子（如Cu、Ni、Ca）、药物（如阿司匹林、青霉素等）。当具有活性的激素或药物与白蛋白结合时，可以不表现其活性，而视为其储存形式，由于这种结合处于动态平衡，并具有可逆性，因此在调节这些激素和药物的代谢上，具有重要意义。
白蛋白另一重要功能是维持血浆的胶体渗透压，并具有一定的缓冲酸与碱的能力。（三）临床意义
1.白蛋白浓度可受饮食中蛋白质摄入量影响，因而在一定程度上可以作为个体营养状态的评价指标。
2.在白蛋白浓度明显下降的情况下，可以影响许多配体在血液循2＋环中的存在形式，包括内源性的代谢物（Ca、脂肪酸）、激素和外源性药物。在同样血浓度下，由于白蛋白含量降低，配体的结合部分减少，而游离部分相对增加，这些游离状态的配体一方面更易作用于细胞受体而发挥其活性作用，一方面也更易被代谢分解，或由于其分子小而经肾排泄。
3.白蛋白的水平降低在临床上较为常见，主要有以下原因：①白蛋白的合成减少，常见于急性或慢性肝疾病中。但由于白蛋白的半衰期较长，因此，在部分急性肝病患者中，血浆白蛋白的浓度降低并不明显。②白蛋白分解代谢增加，常见于组织损伤（外科手术或创伤）或炎症（感染性疾病）。③白蛋白的异常丢失，如在肾病综合征、慢性肾小球肾炎、糖尿病、系统性红斑狼疮等疾病中，白蛋白从尿中损失水平超过肝的代偿能力；在溃疡性结肠炎及其他肠管炎症或肿瘤时也可由肠管损失一定量的蛋白质；在烧伤及渗出性皮炎可从皮肤丧失大量蛋白质。④在妊娠期，白蛋白的水平降低约5~8g/L。⑤遗传性缺陷也可导致低白蛋白血症，无白蛋白血症是极少见的一种代谢性缺损，血浆白蛋白含量常低于1g/L。
4.白蛋白的增高较少见，在严重脱水或体液大量流失的情况下，白蛋白的水平会有少量增高，如在中暑或运动过量的患者中，有时可检测到这种白蛋白的增高，而高白蛋白血症（血浆白蛋白浓度>55g/L）非常少见。二、转铁蛋白（一）理化性质
转铁蛋白（transferrin，TRF）是由679个氨基酸组成的单链糖蛋白，分子量约为79kD，其含糖量约6%。TRF是血浆中主要的含铁蛋白质，每一分子TRF可结合两个三价铁离子。（二）生物功能
转铁蛋白主要由肝细胞合成，半寿期为7天，主要负责运载由消3＋化管吸收的铁和由红细胞降解释放的铁，以TRF-Fe的复合物形式进入到骨髓中，供成熟红细胞的生成。血浆中TRF的浓度受铁供应的调节，在缺铁状态时，血浆TRF浓度上升，经铁有效治疗后恢复到正常水平。（三）临床意义
血浆中TRF水平可用于贫血的诊断和对治疗的监测。在缺铁性的低血红蛋白贫血中TRF的水平增高（由于其合成增加），但其铁的饱和度很低（正常值在30%~38%）。相反，如果贫血是由于红细胞对铁的利用障碍（如再生障碍性贫血），则血浆中TRF正常或低下，但铁的饱和度增高。在铁负荷过量时，TRF水平正常，但饱和度可超过50%，甚至达90%。
TRF在急性时相反应中往往降低。因此在炎症、恶性病变时常随着白蛋白、前白蛋白同时下降，在慢性肝疾病及营养不良时亦下降，因此可以作为营养状态的一项指标。妊娠及口服避孕药或雌激素注射可使血浆TRF升高。三、前白蛋白（一）理化性质
前白蛋白（prealbumin，PA）也称为运甲状腺素蛋白（transthyretin，TTR），分子量为54kD，因在电泳分离时，常显示在白蛋白的前方，故而得名。（二）生物功能
前白蛋白由肝细胞合成，主要功能是运输甲状腺素。前蛋白质的半衰期很短，仅约12小时。PA与视黄醇结合蛋白形成复合物，具有运载维生素A的作用。（三）临床意义
由于前白蛋白的半衰期很短，因此，测定其在血浆中的浓度对于了解蛋白质的营养不良和肝功能障碍，比之白蛋白和转铁蛋白具有更高的敏感性。在急性炎症、恶性肿瘤、肝硬化或肾炎时其血浓度下降。四、视黄醇结合蛋白（一）理化性质
视黄醇结合蛋白（retinol binding protein，RBP）是由182个氨基酸组成的单链多肽，分子量约为21kD。（二）生物功能
视黄醇结合蛋白由肝细胞合成，半衰期为3~12小时，是运输视黄醇（维生素A醇）的亲脂载体蛋白，依赖于体内视黄醇的浓度，其在肝脏中合成后分泌到各组织，从肾小球滤过，在肾脏代谢。视黄醇在体内多种组织的生长和分化中具有重要的作用，胚胎发育中，视黄醇的缺乏或过量均会引起早期胚胎死亡或发育畸形。在成体中，视黄醇结合蛋白对视黄醇运输和代谢的调节在正常的妊娠中具有重要作用。（三）临床意义
由于视黄醇结合蛋白的分子量小，且半衰期短，因此在肝脏、肾脏疾病的早期诊断和疗效观察中有重要的临床意义。又因RBP可特异地反映机体的营养状态，因此可作为诊断早期营养不良的敏感指标。营养学研究中，对视黄醇结合蛋白的评估常被用于测定内脏蛋白质量。（梁世倩 韩 骅）参考文献
1.张生勇，孙晓莉，何炜，等.有机化学（医学类）.第3版.北京：科学出版社，2011.
2.查锡良，周春燕.生物化学.第7版.北京：人民卫生出版社，
试读结束[说明：试读内容隐藏了图片]