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查锡良《生物化学与分子生物学》（第8版）考研真题和典型题详解试读：
第一篇 生物分子结构与功能
第一章 蛋白质的结构与功能
一、A型题（单项选择题，请从备选答案中选出一个最佳答案）
1．使血清白蛋白（pI为4.7）带正电荷的溶液pH值是（ ）。[西医综合2015年研]
A．4.0
B．5.0
C．6.0
D．7.0【答案】A【解析】当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点（pI）。溶液的pH大于某一蛋白质的等电点时，该蛋白质颗粒带负电荷，反之则带正电荷。由于血清白蛋白的pI为4.7，所以当溶液的pH为4.0时其带正电荷。
2．蛋白质的空间构象主要取决于肽链中的结构是（ ）。[西医综合2014年研]
A．二硫键位置
B．13-折叠
C．α-螺旋
D．氨基酸序列【答案】D【解析】蛋白质分子是由许多氨基酸通过肽键相连形成的生物大分子。蛋白质的一级结构是指蛋白质分子中氨基酸从N端至C端的排列顺序，即氨基酸序列。二级结构是指蛋白质主链局部的空间结构，主要为α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。三级结构是指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。四级结构是指蛋白质亚基之间的聚合。后三种结构称为蛋白质的空间结构。蛋白质一级结构是空间结构的基础，即蛋白质的空间构象主要取决于一级结构（氨基酸排列序列）。
3．“不同蛋白质有不同的空间构象”所指的含义是（ ）。[西医综合2013年研]
A．蛋白质的变性与复性
B．多肽链的折叠机制
C．一级结构决定高级结构
D．结合蛋白质有多种辅基【答案】C【解析】蛋白质的结构可分为一级、二缎、三级和四级四个层次，后三者统称为高级结构（空间结构）。一级结构是指蛋白质多肽链氨基酸的排列顺序。体内存在数千万种蛋白质，各有特定的结构和特殊的生物学功能。不同的蛋白质有不同的空间结构，但一级结构是室间结构（高级结构）的基础，也是功能的基础。A项，蛋白质的变性主要是其空闻结构的破坏所致。有些变性的蛋白质，在去除变性因素后，可恢复或部分恢复其原有的空间构象，称为复性。可见，蛋白质的变性和复性主要与其空间结构的改变有关。B项，多肽链的折叠主要参与蛋白质空间构象的形成。D项，结合蛋白质有多种辅基，此为结合酶的特点。
4．下列结构中，属于蛋白质模体结构的是（ ）。[西医综合2012年研]
A．α螺旋
B．β折叠
C．锌指结构
D．结构域【答案】C【解析】模体是指蛋白质分子具有特殊功能的超二级结构，由两个或两个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成的一个特殊空间构象，常见的模体结构有锌指结构、亮氨酸拉链等。锌指结构由一个α-螺旋和两个反平行的β-折叠三个肽段组成，形似手指，具有结合锌离子的功能。AB两项，α-螺旋和β-折叠是蛋白质分子的普通二级结构。D项，结构域属于蛋白质分子的三级结构。
5．盐析法沉淀蛋白质的原理是（ ）。[西医综合2011年研]
A．改变蛋白质的一级结构
B．使蛋白质变性，破坏空间结构
C．使蛋白质的等电位发生变化
D．中和蛋白质表面电荷并破坏水化膜【答案】D【解析】蛋白质具有胶体性质，维持其胶体稳定的主要因素是蛋白质颗粒表面电荷和水化膜。盐析沉淀法就是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，中和蛋白质表面电荷并破坏水化膜，导致蛋白质在水溶液中的稳定性变差而沉淀。A项，“改变蛋白质的一级结构”称为蛋白质水解，而不是沉淀。B项，“破坏空间结构”为蛋白质变性，也不是沉淀。C项，电泳法是利用蛋白质等电点的原理来分离蛋白质。
6．下列选项中，属于蛋白质三级结构的是（ ）。[西医综合2010年研]
A．α-螺旋
B．无规卷曲
C．结构域
D．锌指结构【答案】C【解析】蛋白质分子结构分一级、二级、三级和四级结构。三级结构是指整条肽链中所有原子在三维空间的排布位置，其表现形式包括结构域和分子伴侣。分子量较大的蛋白质可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。ABD三项，α-螺旋、无规卷曲和锌指结构均属于蛋白质分子的二级结构。
7．在天然蛋白质的组成中，不含有的氨基酸是（ ）。[西医综合2009年研]
A．精氨酸
B．瓜氨酸
C．半胱氨酸
D．脯氨酸【答案】B【解析】ACD三项，精氨酸、半胱氨酸和脯氨酸都是组成人体蛋白质的氨基酸。B项，组成人体蛋白质的20种氨基酸中不含瓜氨酸，瓜氨酸是尿素循环的中间产物。
8．蛋白质变性后的主要表现是（ ）。[西医综合2009年研]
A．相对分子质量变小
B．黏度降低
C．溶解度降低
D．不易被蛋白酶水解【答案】C【解析】在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失称蛋白质变性。A项，蛋白质变性主要是二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变，因此肽链不会断裂，其分子量不变。BCD三项，蛋白质变性后，其溶解度降低、黏度增加、结晶能力消失、生物活性丧失，易被蛋白酶水解。
9．下列氨基酸酸中，属于酸性氨基酸的是（ ）。[西医综合2008年研]
A．精氨酸
B．甘氨酸
C．亮氨酸
D．天冬氨酸【答案】D【解析】酸性氨基酸包括谷（谷氨酸）、天冬（天冬氨酸），A项，精氨酸属于碱性氨基酸，BC两项，甘氨酸和亮氨酸属于非极性脂肪族氨基酸。
10．蛋白质变性是由于（ ）。[西医综合2007年研]
A．蛋白质空间构象的破坏
B．氨基酸组成的改变
C．肽键的断裂
D．蛋白质的水解【答案】A【解析】A项，在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致理化性质的改变和生物活性的丧失，称蛋白质的变性。BCD三项，蛋白质变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，无肽键断裂，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，也不是蛋白质的水解反应。
11．下列哪种氨基酸体内不能合成，必须靠食物供给？（ ）[西医综合2006年研]
A．缬氨酸
B．精氨酸
C．半胱氨酸
D．组氨酸
E．丝氨酸【答案】A【解析】体内需要但又不能自行合成，必需由食物供给的氨基酸称必需氨基酸，包括8种氨基酸：缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖氨酸。
12．当溶液的pH与某种氨基酸的pI一致时，该氨基酸在此溶液中的存在形式是（ ）。[西医综合2005年研]
A．兼性离子
B．非兼性离子
C．带单价正电荷
D．疏水分子
E．带单价负电荷【答案】A【解析】所有的氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，可＋＋在酸性溶液中与质子（H）结合呈带正电荷的阳离子（—NH），3-—也可在碱性溶液中与OH结合，变成带负电荷的阴离子（—COO）。因此氨基酸是一种两性电解质，具有两性解离的特性。氨基酸的解离方式取决于其所处溶液的pH。若溶液pH＜pI，解离成阳离子；若溶液pH＞pI，解离成阴离子；若pH＝pI，成为兼性离子，呈电中性。
二、B型题（配伍选择题，每组题共用一组备选答案，每题只有一个正确答案，备选答案可重复选用。）
A．一级结构
B．二级结构
C．三级结构
D．四级结构
E．模序结构
1．亮氨酸拉链属于蛋白质的（ ）。[西医综合2005年研]【答案】E【解析】模序是具有特殊功能的超二级结构，它是由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成的一个特殊空间构象，常见的模序结构为亮氨酸拉链、锌指结构等。
2．整条肽链中全部氨基酸残基的相对位置属于蛋白质的（ ）。[西医综合2005年研]【答案】C【解析】蛋白质的一级结构是指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。二级结构是指蛋白质分子中某段肽链主链骨架原子的相对空间位置。三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。四级结构是指各亚基的空间排布位置。
三、X型题（多项选择题）
下列氨基酸中，属于疏水性的有（ ）。[西医综合2011年研]
A．缬氨酸
B．精氨酸
C．亮氨酸
D．脯氨酸【答案】ACD【解析】20种组成人体蛋白质的氨基酸分为5类：①非极性脂肪族（疏水性）氨基酸（包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸）；②极性中性氨基酸；③芳香族氨基酸；④酸性氨基酸；⑤碱性氨基酸（包括赖氨酸、精氨酸、组氨酸）。
四、判断题
1．构成蛋白质的20种氨基酸都是必需氨基酸。[中山大学2009研]【答案】错【解析】必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。包括甲硫氨酸、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸8种。其余12种氨基酸为非必需氨基酸。
2．构成蛋白质的20种氨基酸都会含有不对称碳原子。（ ）【答案】错【解析】常见的20种氨基酸中甘氨酸例外没有不对称碳原子其余的氨基酸均有对称的碳原子，具有手性。
五、名词解释题
1．结构域
答：结构域是指在分子量较大的蛋白质多肽链中，常由数十至几百（30～400）个氨基酸残基折叠成两个或两个以上紧密的稳定的具有独特功能的球形结构单位，是蛋白质在三级结构层次上的独立功能区。
2．α-螺旋
答：α-螺旋是蛋白质的一种二级结构，其多肽链主链围绕中心轴螺旋式上升。每3.6个氨基酸残基上升一圈。氨基酸残基侧链在螺旋外侧，第1个肽平面的羰基氧与第4个肽平面的亚氨基氢形成氢键，按此形成的氢键维系α-螺旋的稳定。α-螺旋顺时针方向旋转，为右手螺旋。
3．β-转角
答：β-转角是指在球状蛋白质分子中，肽链主链常会出现180°的回折。β-转角一般由4个氨基酸残基构成，其首个残基的羰基氧与第4个残基的亚氨基氢形成氢键，第二个残基常为脯氨酸或不利于形成α-螺旋的氨基酸，如甘氨酸等。
4．超二级结构
答：超二级结构指多肽链邻近序列上的二级结构相互作用形成规则的二级结构的聚集体。是介于二级与三级之间的结构层次，包括α-螺旋组合（αα）、β-折叠组合（βββ）和α-螺旋β-折叠组合（βαβ）。
六、简答题
1．简述测定蛋白质高级结构的方法，并做优劣比较。[电子科技大学2011研]
答：测定蛋白质高级结构的方法及特点如下：（1）X射线晶体衍射
①原理
X射线衍射方向决定于晶体的周期或晶面间隔，在周期相同或晶面间隔相同的情况下，晶胞内原子排布方式不同，会造成衍射点强度不同，用扫描仪阅读衍射强度并通过一系列计算可得到蛋白质空间结构。是目前测定蛋白质三维结构的最主要和最精确的方法。
②特点
优点：可多点同时收集；容易保存；价格便宜。
缺点：存在“化学雾”背景和X射线散射背景；费时，费力。（2）核磁共振技术
①原理
核磁共振时，原子核吸收电磁波的能量，不同分子中原子核的化学环境不同，产生不同的共振频率，根据波谱图判断原子在分子中所处的位置及相对数目，对蛋白质进行结构分析。
②特点
优点：能够测定溶液状态的蛋白或肽的构象；接近天然蛋白的生理状态，不损伤细胞。
缺点：能够测定的蛋白的分子较小。（3）电镜三维重构技术
①原理
对蛋白质样品在电镜中的不同倾角下进行拍照，得到一系列电镜图片后再经傅里叶变换等处理，得到其三维结构的电子密度图。
②特点
优点：不需晶体，也不受分子大小和确定相位的问题。
缺点：分辨率较低。
2．血红蛋白（hemoglobin）和肌红蛋白（myoglobin）的结构和带氧功能有什么相似和不同点？
答：（1）肌红蛋白与血红蛋白的相似之处如下：
①都是140多个至150多个氨基酸的肽链，长短有别但氨基酸序列有很高的同源性；
②其二级结构为8个α-螺旋区（A至H，但α链缺D螺旋区），螺旋间有无规卷曲（但不含β-折叠）。
③由它们构成的三级结构都在E区和F区间形成一个疏水的袋状穴以容纳血红素，后者与该区组氨酸配位相连，均可带氧。（2）肌红蛋白与血红蛋白的不同根源在于后者是四聚体，具有四级结构以及由此带来变构效应。
Hb的4个血红素均可与一个氧分子结合，但是4个亚基和氧分子结合能力不一样。在O分压较低时，第一个亚基与氧结合是不易2的，但当这个亚基和氧分子结合后，就发生构象改变，使得第二个亚基、第三个亚基以及第四个亚基与氧分子结合更容易，其与O结合2曲线为S形，具有正协同效应；而Mb的曲线是直角双曲线。S形曲线利于Hb在O分压高时（肺组织）结合氧，而在O分压低时（如脑组22织）释放氧；而Mb易结合易释放O，利于肌肉组织对氧的储存和供2给。
3．举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。
答：蛋白质的空间结构由一级结构决定，蛋白质功能由其空间结构决定。
蛋白质高级结构形成和变化主要是构象层面的变化，这种空间结构形成取决于肽链的氨基酸残基组成和排列顺序。比如镰形红细胞贫血症患者的血红蛋白，由于一个氨基酸残基的变异导致蛋白质结构的变异，最终导致疾病的发生。因为蛋白质的序列决定蛋白质的结构，因而序列相似的蛋白质可能具有类似功能，反过来，执行相同功能的蛋白质可能具有相似的序列。在进化中，起源相同的蛋白称之为同源蛋白，同源蛋白序列比对通常可给出序列中的保守残基和不变残基。
20世纪60年代Anfinsen关于核糖核酸酶S的变性复性实验直观地证明了蛋白质功能由其空间结构决定，空间结构的丧失直接导致功能的丧失。糖核酸酶由124个氨基酸组成，含4对二硫键，若以尿素和巯基乙醇处理该酶的溶液，其次级键以及二硫键遭破坏，但肽键仍存在，即保存该多肽的一级结构，但酶的活性已完全丧失。将无活性的该酶溶液用透析方法除去尿素和巯基乙醇后，经变性而空间结构松散的多肽链可受其特定氨基酸序列的内在安排，折叠卷曲复性为天然的空间结构，其4对二硫键可正确配对。又如，哺乳类动物的胰岛素由A、B两条肽链组成，它们有相同的调节糖代谢的功能，可见一级结构与空间结构及功能密切相关。
七、论述题
论述蛋白质分离纯化的常用方法及基本原理。
答：可利用蛋白质的特性如溶解度、分子大小、电荷、特异亲和力等进行蛋白质分离。对混合的蛋白质通常要采用多种不同性质的分离方法方，同时在分离纯化的每一步骤应测定其产率和蛋白质的活性。常用方法有：（1）盐析，应用中性盐如硫酸铵、氯化钠等加入蛋白质溶液中，破坏蛋白质的水化膜以及中和蛋白质电荷，使其失去稳定性而沉淀，对蛋白质溶液中不同的蛋白质，逐步增加盐的浓度，可分段沉淀出相应蛋白质。（2）透析，是利用有超小微孔的半透膜将大分子蛋白质和小分子分开的方法。将蛋白质置于半透膜的透析袋中。放在水里，小分子物质如硫酸铵和氯化钠即逸出透析袋，不断更换袋外的水，袋内小分子可被除去。（3）凝胶过滤，又称分子筛，是在层析柱内充填带微孔的颗粒，混合蛋白质溶液通过层析柱时小分子蛋白质及中性盐等可进入凝胶颗粒微孔，而大分子蛋白质则不能，因而洗脱时，蛋白质按分子量大小顺序先后洗脱下来。分离纯化时可根据蛋白质大小选择合适孔径的分离介质。（4）离子交换层析，是利用蛋白质电荷进行分离的一种方法。蛋白质在溶液中随不同pH值而解离为带正电荷或带负电荷离子，当其通过离子交换层析柱时可与带相反电荷的树脂颗粒结合，然后用盐溶液洗脱，带电荷低的蛋白质先被洗脱下来，逐步增加盐浓度，可分段洗脱下来相应蛋白质。（5）亲和层析，是利用某些蛋白质对特殊化学基团的高亲和力进行分离纯化的一种方法。例如伴刀豆球蛋白A可将粗提取物通过共价结合了葡萄糖的层析柱获得。其原因是伴刀豆球蛋白A对葡萄糖具有亲和力，而粗提取物中包括蛋白质在内的其他物质则无这种亲和力，因而不结合在柱上。当将柱上杂质洗去后，柱上的伴刀豆球蛋白质可用浓葡萄糖溶液洗脱下来。（6）电泳，利用带电荷的蛋白质在电场中向相反电极方向泳动。蛋白质分子小、带电荷大的泳动得快；分子大、带电荷小的则慢，不同蛋白质可得以分离。在固相介质如聚丙烯酰胺凝胶（PAGE）上电泳后还可染色显示，此法可分离天然蛋白质。如蛋白质中加入适量的十二烷基硫酸钠（SDS），该阴离子表面活性剂使蛋白质变性并掩盖了蛋白质本身所带电荷，电泳速度完全取决于蛋白质的大小而被分离，并可计算其分子量。
第二章 核酸的结构与功能
一、A型题（单项选择题，请从备选答案中选出一个最佳答案）
1．能使外源性侵入基因表达的mRNA降解的核酸是（ ）。[西医综合2015年研]
A．snRNA
B．hnRNA
C．siRNA
D．scRNA【答案】C【解析】①核内小RNA（snRNA）位于细胞核内，参与hnRNA的剪接和转运。②hnRNA（不均一核RNA）是mRNA的未成熟前体。③小干扰RNA（siRNA）是生物宿主对于外源侵入基因表达的双链RNA进行切割所产生的具有特定长度和特定序列的小片段RNA，这些siRNA可以单链形式与外源基因表达的mRNA相结合，并诱导相应mRNA降解。④胞质小RNA（scRNA）存在于细胞质中，参与形成信号识别颗粒，引导含有信号肽的蛋白质进入内质网定位合成
2．如果一个新分离的核酸成分碱基组成为A＝27%，G＝30%，T＝21%，C＝22%，这一核酸分子最可能的结构是（ ）。[西医综合2014年研]
A．双链DNA
B．DNA-RNA杂交双链
C．单链RNA
D．单链DNA【答案】D【解析】组成DNA的碱基包括A、G、C、T，组成RNA的碱基包括A、G、C、U。题干所述核酸分子所含碱基为A、G、C、T，因此该核酸分子应为DNA而不是RNA。按照DNA双螺旋结构的碱基配对原则，若该核酸分子为双链DNA，则A＝T，G＝C，但题干所述的核酸分子组成不能满足这一条件，故该核酸分子只可能是单链DNA而不可能是双链DNA。
3．DNA理化性质中的“T”值所表达的含义是（ ）。[西医m综合2013年研]
A．复制时的温度
B．复性时的温度
C．50%双链被打开的温度
D．由B型转变成A型的温度【答案】C【解析】T是指核酸分子内双链解开50%时的温度，又称融链温m度（原称解链温度）。
4．具有左手螺旋的DNA结构是（ ）。[西医综合2012年研]
A．G-四链体DNA
B．A型DNA
C．B型DNA
D．Z型DNA【答案】D【解析】天然DNA分子普遍以右手螺旋结构形式存在（又细分为A型DNA和B型DNA），也存在左手螺旋结构，称为Z型DNA。A项，G-四链体是由富含碱基鸟嘌呤（G）的一种特殊的DNA二级结构。
5．下列关于tRNA的叙述，错误的是（ ）。[西医综合2011年研]
A．分子中含稀有碱基较多
B．分子序列中含有遗传密码
C．tRNA分子具三叶草形二级结构
D．所有tRNA的3＇端均为-CCA-OH【答案】B【解析】A项，在各种RNA中，tRNA为含稀有碱基最多的RNA，稀有碱基占所有碱基的10%～20%，这些稀有碱基包括DHU（双氢尿嘧啶）、ψ（假尿嘧啶核苷）、mG、mA（甲基化的嘌呤）等。B项，每个tRNA分子中都有3个碱基与mRNA上编码相应氨基酸的密码子具有碱基反向互补关系，可以配对结合，这3个碱基被称为反密码子，位于反密码环内。可见，tRNA分子序列中含有反密码子，而不是密码子（遗传密码），遗传密码位于mRNA上。C项，如图所示，所有tRNA均呈三叶草形二级结构。D项，从5＇→3＇依次为：DHU环＋反密码子环＋TψC环＋相同的CCA-OH结构（即所谓的三环一柄结构）所有tRNA的3＇-端的最后3个核苷酸均为CCA，这是氨基酸的结合部位，称氨基酸接纳茎。
6．一个DNA分子中，若G所占的摩尔比是32.8%，则A的摩尔比应是（ ）。[西医综合2011年研]
A．67.2%
B．65.6%
C．32.8%
D．17.2%【答案】D【解析】根据DNA双螺旋结构模型（Watson.Crick模型），DNA双链的碱基间严格按A＝T、G＝C配对存在，因此A＋G与C＋T的比值为1。若G所占的摩尔比是32.8%，则G＋C＝65.6%，A＋T＝34.4%，其中A＝17.2%。
7．下列选项中，符合tRNA结构特点的是（ ）。[西医综合2010年研]
A．5＇-末端的帽子
B．3＇-末端多聚A尾
C．反密码子
D．开放阅读框【答案】C【解析】所有tRNA均呈三叶草样二级结构（如图）。从5＇～3＇依次为：DHU环＋反密码予子环＋TΨC环＋CCA结构。每个tRNA分子中都有3个碱基与mRNA上编码相应氨基酸的密码子具有碱基反向互补关系，可以配对结合，这3个碱基被称为反密码子，位于反密码环内。ABD三项，真核mRNA的结构为5＇-帽结构＋5＇非翻译区＋编码区＋3＇非翻译区＋3＇多聚腺苷尾，因此，5＇末端含有帽子结7构mGpppN（7-甲基鸟嘌呤-三磷酸核苷）、3＇-末端含有多聚A尾，中间含有开放阅读框，是mRNA的结构特点。
8．下列DNA分子中，解链温度（Tm）最高的是（ ）。[西医综合2009年研]
A．腺嘌呤和胸腺嘧啶含量占20%
B．腺嘌呤和胸腺嘧啶含量占60%
C．鸟嘌呤和胞嘧啶含量占30%
D．鸟嘌呤和胞嘧啶含量占50%【答案】A【解析】DNA在各种因素作用下，由双链解离为单链的过程称为DNA变性。解链温度（又称融链温度T）是指核酸分子内双链解开m50%时的温度。T大小与DNA分子中所含碱基的鸟嘌呤（G）和胞嘧m啶（C）含量有关，GC含量越高，T值越大，这是由于G＝C碱基对m有3个氢键，比只有两个氢键的A＝T碱基对更稳定。A项，A＋T占20%，即G＋C占80%。B项，A＋T占60%，即G＋C占40%。C项，G＋C占30%。D项，G＋C占50%。
9．下列RNA中，参与形成原核生物50S大亚基的是（ ）。[西医综合2008年研]
A．28SrRNA
B．23SrRNA
C．16SrRNA
D．hnRNA【答案】B【解析】核蛋白体由大、小两个亚基组成，每个亚基都由多种核蛋白体蛋白质和rRNA组成。原核生物的rRNA有3种，即5SrRNA、16SrRNA和23SrRNA，小亚基（30S）由16SrRNA和21种蛋白质（rpS）构成，大亚基（50S）由5SrRNA、23SrRNA和36种蛋白质（rpL）构成。D项，hnRNA为mRNA未成熟的前体。
10．按照Chargaff规则，下列关于DNA碱基组成的叙述，正确的是（ ）。[西医综合2007年研]
A．A与C的含量相等
B．A＋T＝G＋C
C．同一生物体，不同组织的DNA碱基组成不同
D．不同生物来源的DNA，碱基组成不同【答案】D【解析】20世纪40年代，Chargaff等提出了DNA分子四种碱基组成的Chargaff规则：①不同生物种属的DNA碱基组成不同（D对）。②同一个体不同器官、不同组织的DNA具有相同的碱基组成。③几乎所有DNA，无论种属来源，其A-T、G-C摩尔数相同。这一规则预示着DNA分子中的A-T、G-C可能互补配对。
11．核酸的最大紫外光吸收值一般在哪一波长附近？（ ）[西医综合2007年研]
A．280nm
B．260nm
C．240nm
D．220nm【答案】B【解析】核酸分子的嘌呤和嘧啶环中均含有共轭双键，因此，核酸在240～290nm的紫外波段有强烈吸收，其最大吸收值在260nm附近。类似的：色氨酸、酪氨酸最大吸收峰在280nm附近。
12．核酸变性后，可产生的效应是（ ）。[西医综合2007年研]
A．增色效应
B．最大吸收波长发生转移
C．失去对紫外线的吸收能力
D．溶液黏度增加【答案】A【解析】A项，DNA（脱氧核糖核酸）变性是指在某些理化因素作用下，DNA双链的互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，成为单链的现象。①DNA变性时，解链过程中，由于更多的共轭双键得以暴露，DNA在紫外区260nm处的吸收值增加，并与解链程度有一定的比例关系，称DNA的增色效应。B项，DNA变性后，吸收波长并不发生转移。D项，DNA变性时，由原来比较“刚硬”的双螺旋结构，分裂成两条比较柔软的单股多核苷酸链，从而引起溶液黏度降低。
13．下列关于ribozyme的叙述，正确的是（ ）。[西医综合2007年研]
A．即核酸酶
B．本质是蛋白质
C．本质是核糖核酸
D．其辅酶是辅酶A【答案】C【解析】A项，核酸酶是指能够水解核酸的酶，其本质是蛋白质，包括DNA酶（DNase）和RNA酶（RNase）。BC两项，某些RNA本身具有催化能力，可以完成rRNA的剪接，这种具有催化作用的小RNA称核酶（ribozyme）。可见ribozyme的本质是RNA，即核糖核酸。绝大多数的酶本质上都是蛋白质，但核酶例外。D项，辅酶A是酰基转移酶（本质是蛋白质）的辅酶，广泛参与糖、脂类、蛋白质代谢及肝的生物转化反应。
14．下列关于mRNA的叙述，错误的是（ ）。[西医综合2006年研]
A．在细胞核内由hnRNA剪接而成
B．真核生物mRNA有“帽子”和“多聚A尾”结构
C．生物体中各种mRNA的长短不同相差很大
D．是各种RNA分子中半衰期最长的一类
E．其功能是作为蛋白质合成的模板【答案】D【解析】A项，hnRNA（不均一核RNA）是mRNA的未成熟前体。hnRNA在细胞核内存在时间极短，经过剪接成为成熟的mRNA。B项，大部分真核细胞的mRNA的5＇-末端以7-甲基鸟嘌呤-三磷酸鸟苷为起7始结构，这种mGpppN结构称帽子结构；在3`-末端，大多数是由数十个至百余个腺苷酸连接而成的多聚腺苷酸结构，称多聚A尾。C项，生物体内各种mRNA链的长短差异很大。D项，在各种RNA中，mRNA的半衰期最短，由几分钟至数小时不等。E项，mRNA的功能是转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，以此为模板指导蛋白质合成中的氨基酸排列顺序。
15．DNA受热变性时，出现的现象是（ ）。[西医综合2005年研]
A．多聚核苷酸链水解成单核苷酸
B．在26nm波长处的吸光度增加
C．碱基对以共价键连接
D．溶液黏度增加
E．最大光吸收峰波长发生转移【答案】B【解析】A项，DNA在各种因素（加热、加酸或加碱）作用下，由双链解开的过程称变性。此过程中维系碱基配对的氢键断裂，但不伴随共价键的断裂，DNA双螺旋结构变成松散的单链，并非多核苷酸链水解成单核苷酸。B项，在DNA解链过程中，由于更多的共轭双键得以暴露，DNA在紫外区260nm处的吸光值增加。C项，碱基对以氢键连接。D项，DNA变性时，结构松散，致使分子的不对称性变小，故溶液黏度降低。E项，DNA变性时，因嘌呤和嘧啶分子未发生变化，所以最大吸收峰的波长不会发生转移。
16．下列核酸中哪一种不会与变性的牛肝细胞核DNA杂交？（ ）[厦门大学2009研]
A．肾tRNA
B．变性的牛肝细胞核DNA
C．变性的线粒体DNA
D．肝mRNA【答案】A【解析】分子杂交是指按照碱基互补配对原则使不同来源的不完全互补的两条多核苷酸链相互结合的过程。可在DNA与DNA，RNA与RNA，或DNA与RNA之间进行，形成DNA-DNA，RNA-RNA或RNA-DNA等不同类型的杂交分子。A项，肾tRNA与变性的牛肝细胞核DNA不具有互补关系，不能进行分子杂交。
二、B型题（配伍选择题，每组题共用一组备选答案，每题只有一个正确答案，备选答案可重复选用。）
A．hnRNA
B．siRNA
C．snoRNA
D．5S rRNA
1．能对外源侵入的双链RNA进行切割的核酸是（ ）。[西医综合2011年研]【答案】B
2．能与核内蛋白质组成核蛋白体的是（ ）。[西医综合2011年研]【答案】D【解析】A项，hnRNA（不均一核RNA、杂化核RNA）为成熟mRNA的前体。B项，siDNA（小干扰RNA）是细胞内一类双链RNA（dsRNA）在特定情况下通过一定酶切机制，转变为具有特定长度和特定序列的小片段RNA。它能识别、清除外源dsRNA或同源单链RNA，提供一种防御外源核酸入侵的保护措施。C项，snoRNA（核仁小RNA）主要功能为参与rRNA的加工修饰。D项，rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体，成为蛋白质合成的场所。原核生物有3种rRNA，即5S rRNA、16S rRNA、23S rRNA。真核生物有4种rRNA，即5S rRNA、5.8S rRNA、18S rRNA、28S rRNA。
三、X型题（多项选择题）
1．能参与切割mRNA的生物分子包括（ ）。[西医综合2015年研]
A．miRNA
B．siRNA
C．5.8S rRNA
D．tRNA【答案】AB【解析】A项，微RNA（miRNA）主要是通过结合mRNA而选择性调控基因的表达。B项，小干扰RNA（siRNA）可以单链形式与外源基因表达的mRNA相结合，并诱导相应mRNA降解。C项，5.8S rRNA主要参与构成真核生物的大亚基。D项，tRNA的主要功能是运送氨基酸。
2．真核生物的mRNA结构包括（ ）。[西医综合2014年研]
A．TATA盒
B．5＇-末端7甲基鸟嘌呤核苷
C．3＇-末端多聚腺苷酸
D．开放阅读框【答案】BCD【解析】真核生物的mRNA结构如下。①在5＇-端有一反式的7-甲7基鸟嘌呤-三磷酸核苷（mGppp），被称为5＇-帽结构。②在3＇-端有一段由80～250个腺苷酸连接而成的多聚腺苷酸结构，称为多聚腺苷酸尾或多聚A尾（po1yA）。3＇多聚A尾和5＇-帽结构共同负责mRNA从细胞核内向细胞质的转运、维系mRNA的稳定性以及翻译起始的调控。③成熟mRNA由编码区和非编码区组成。从成熟mRNA的5＇-端第一个AUG至终止密码之间的核苷酸序列称为开放读框（ORF），决定多肽链的氨基酸序列。在开放阅读框两侧，还有非编码序列。A项，TATA盒是真核启动子的核心序列，并不是真核生物mRNA的结构。
3．下列关于DNA二级结构模型的叙述，正确的是（ ）。[西医综合2010年研]
A．是右手双螺旋结构
B．两股脱氧核苷酸链呈同向平行
C．两股链间存在碱基配对关系
D．螺旋每周含10对碱基【答案】ACD【解析】DNA二级结构模型，即双螺旋结构模型，又称Watson.Crick结构模型。①DNA是反平行、右手螺旋的双链结构，两条多聚核苷酸链在空间上的走向呈反向平行。一条链的走向为5＇→3＇，另一条为3＇→5＇。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54rim。每一螺旋有10.5个碱基对。②DNA双链之间形成互补碱基对，两条链的碱基间严格按A＝T（2个氢键）、G；C（3个氢键）配对存在，因此A＋G与C＋T的比值为1。③DNA双螺旋结构的稳定靠疏水作用力和氢键共同维系，前者维系纵向稳定性，后者维系横向稳定性。
四、填空题
1．tRNA分子3＇末端的最后三个核苷酸为______。[暨南大学2011研]【答案】CpCpAOH
2．DNA的变性温度（T）的大小与______、______、______m等因素有关。[暨南大学2011研]【答案】DNA的均一性；G-C的含量；介质中的离子强度
3．核苷三磷酸在代谢中起着重要的作用。ATP是通用的能量载体，CTP参与甘油磷脂的合成，GTP提供肽链合成所需要的能量，______参与多糖的合成。[中山大学2009研]【答案】UTP【解析】UTP是3分子的磷酸结合在尿苷的核糖5＇-OH基上的核苷酸，与糖类代谢有密切关系，由UTP与1-磷酸葡糖经酶催化生成UDP-葡糖与焦磷酸。此外，也生成UDP-半乳糖、UDP-半乳糖胺、UDP-萄糖醛酸等。
4．在各种RNA中，______的含量最多，______的寿命最短，______含稀有碱基最多。[厦门大学2009研]【答案】rRNA；mRNA；tRNA【解析】rRNA是组成核糖体的主要成分，占RNA总量的75%～85%；mRNA在指导合成完一条肽链后，会迅速分解成核糖核苷酸；tRNA中的稀有碱基占碱基总量的10%～20%，是含稀有碱基最多的RNA。
五、判断题
1．DNA的T值和A-T含量有关，A-T含量高则T高。（ ）[东mm北农业大学2011研]【答案】错【解析】DNA中G-C含量高则T高，A-T含量高则T低。mm
2．tRNA一般具有一柄三环，其空间结构呈三叶草形。（ ）[中山大学2008研]【答案】错。【解析】tRNA一般具有一柄四环，其空间结构呈倒“L”型。
3．Z型DNA与B型DNA可以相互转变。（ ）【答案】对【解析】天然B型DNA的局部区域可以出现Z型DNA，说明B型DNA与Z型DNA之间是可以相互转变的。
六、名词解释
1．碱基互补规律[厦门大学2009研；浙江农林大学2012研]
答：碱基互补规律是指在DNA或某些双链RNA分子结构中，由于碱基之间的氢键具有固定的数目和DNA两条链之间的距离保持不变，使得碱基配对必须遵循一定的规律，即在DNA中，A（腺嘌呤）一定与T（胸腺嘧啶）配对；在RNA中，A（腺嘌呤）与U（尿嘧啶）配对；G（鸟嘌呤）一定与C（胞嘧啶）配对。
2．DNA一级结构
答：DNA一级结构是指DNA分子中4种脱氧核苷酸（A、G、C、T）自5＇-端至3＇-端的排列顺序，是核酸分子中储存、传递遗传信息的关键部分。
3．核酶（ribozyme）
答：核酶是具有催化作用的小分子RNA，具有自身催化或催化其他RNA降解的活性。在RNA的剪接修饰中具有重要作用。核酶最先从四膜虫rRNA中发现其催化自我剪接的作用。
4．DNA的增色效应和减色效应
答：DNA的增色效应是指在DNA解链过程中，由于有更多的共轭双键得以暴露而使DNA溶液在紫外线260nm处的吸收值增加，它是监测DNA双链是否发生变性的一个最常用的指标；DNA的减色效应是指随着DNA的退火复性而在260nm处吸收值下降。
5．DNA变性（DNA denaturation）
答：DNA变性是指在理化因素作用下，DNA分子中的氢键断裂，碱基堆积力遭到破坏，双螺旋结构解体，双链分开形成单链的过程。DNA变性破坏了DNA的空间结构，但没有改变它的核苷酸序列。
6．Tm
答：T（melting temperature）是指DNA解链温度，即在DNA热m变性中，紫外线260nm处吸光度的变化△A达到最大变化值的一半260时所对应的温度。DNA的T值与DNA长短以及碱基的GC含量相关。mGC的含量越高，T值越高；离子强度越高，T值也越高。mm
七、简答题
1．DNA双螺旋结构有什么特点？如何用DNA双螺旋结构说明重要的生命现象？
答：（1）DNA双螺旋结构的特点是：
①双链反向平行排列；
②右手螺旋，螺旋直径2nm，每旋一周为10个碱基对，螺距3.4nm，螺旋表面有大小沟各一个；
③碱基互补（A对T；G对C）形成的氢键维持横向稳定，碱基平面间疏水性堆积力维持纵向稳定。（2）DNA双螺旋是互补的两条链，DNA复制可以形成与母代一样的子代，保证DNA作为遗传载体的忠实性；此外，RNA转录按DNA上的信息进行，保证蛋白质生物合成按DNA上的信息进行。
2．怎样通过紫外吸收法判断核酸的纯度以及对纯核酸进行定量？[暨南大学2011研]
答：嘌呤碱与嘧啶碱具有共轭双键，使碱基、核苷、核苷酸和核酸在240～290nm的紫外波段有一个强烈的吸收峰，最大吸收值在260nm附近。不同核苷酸有不同的紫外吸收特性。所以可以用紫外分光光度计加以定量及定性测定。（1）紫外吸收法判断核酸的纯度
读出核酸260nm与280nm的吸光度（A）即光密度（OD）值，从A260/A280的比值即可判断样品的纯度。纯DNA的A/A应大于2602801.8，纯RNA应达到2.0。样品中如含有杂蛋白及苯酚，A/A比值260280明显降低。不纯的样品不能用紫外吸收法作定量测定。（2）紫外吸收法对纯核酸进行定量
对于纯的样品，只要读出260nm的A值即可算出含量。通常以A值为1相当于50μg/mL双螺旋DNA，或40μg/mL单链DNA（或RNA），或20μg/mL寡核苷酸来计算。这个方法既快速，又相当准确，而且不会浪费样品。对于不纯的核酸可以用琼脂糖凝胶电泳分离出区带后，经溴化乙锭染色在紫外灯下粗略地估计其含量。
3．假如你从某一动物组织提取一份总RNA样品，可采用一些什么方法检测它的质量（完整性）、纯度和浓度？并说明判断的依据。[中山大学2009研]
答：（1）①RNA样品的质量（完整性）和纯度检测
可通过琼脂糖变性电泳分析检测。常见的变性电泳有甲醛变性电泳，戊二醛变性电泳等。
②RNA样品的浓度检测
可通过紫外分光光度计确定，选260nm、230nm、280nm和310nm波长读数。其中260nm读数用来估算样品中核酸浓度，310nm为背景吸收值。1个样品浓度的比值用于估计核酸的纯度，估计去盐的程度。（2）判断依据如下：
①完整的RNA的甲醛电泳可明显地观察到28S和18S两条带，并且28S大约是18S的两倍宽。若两条带不明显，则说明RNA部分降解，可能的原因是污染了RNase或操作剧烈。
②对于RNA纯制品，其可能是蛋白污染所致，可以增加酚抽提；说明去盐不充分，可以再次沉淀和70%乙醇洗涤。
第三章 酶
一、A型题（单项选择题，请从备选答案中选出一个最佳答案）
1．酶促动力学特点为表现K值不变，V降低，其抑制作用属mmax于（ ）。[西医综合2015年研]
A．竞争性抑制
B．非竞争性抑制
C．反竞争性抑制
D．不可逆抑制【答案】C【解析】酶竞争性抑制的特点是表观K增大，最大速度V不mmax变；酶非竞争性抑制的特点是K不变，V降低；酶反竞争性抑制mmax的特点是K降低，V降低；不可逆抑制时反应终止。mmax
2．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用属于（ ）。[西医综合2014年研]
A．不可逆抑制
B．非竞争性抑制
C．反竞争性抑制
D．竞争性抑制【答案】D【解析】有些抑制剂和酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合成中间产物，这种抑制作用称为竞争性抑制。丙二酸与琥珀酸的结构类似（如图），因此丙二酸可与琥珀酸竞争性抑制琥珀酸脱氢酶。酶对丙二酸的亲和力远大于酶对琥珀酸的亲和力，当丙二酸浓度仅为琥珀酸浓度的1/50时，酶活性便被抑制50%。若增大琥珀酸浓度，此抑制作用便可被削弱。
3．酶K值的大小所代表的含义是（ ）。[西医综合2013年m研]
A．酶对底物的亲和力
B．最适的酶浓度
C．酶促反应的速度
D．酶抑制剂的类型【答案】A【解析】米氏方程是解释酶促反应底物浓度[S]与反应速度v之间关系的方程式：（V为酶促反应速度，V为最大反应速度，[S]为底物难度）。maxK为米氏常数，即酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。Kmm表示酶对底物的亲和力，K值越小，表示亲和力越大。K是酶的特mm征性常数之一，只与酶的结构、底物、温度、pH、离子强度有关，而与酶浓度无关。
4．竞争性抑制时，酶促反应表现K值的变化是（ ）。[西医m综合2012年研]
A．增大
B．不变
C．减小
D．无规律【答案】A【解析】竞争性抑制剂一般与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合成中间产物。若增加底物浓度，则抑制作用会降低，甚至被解除。当底物浓度远远大于竞争性抑制剂浓度时，几乎所有的酶分子均可与底物结合，因此最大反应速度（V）仍可达到，但由于竞争性抑制剂的影响，使酶对底物的亲和max力下降，则表现K值将增大。m
5．下列反应中，属于酶化学修饰的是（ ）。[西医综合2012年研]
A．强酸使酶变性失活
B．加入辅酶使酶具有活性
C．肽链苏氨酸残基磷酸化
D．小分子物质使酶构象改变【答案】C【解析】酶蛋白肽链上某些残基在不同催化单向反应的酶的催化下发生可逆的共价修饰，引起酶活性改变，这种调节称为酶的化学修饰。最常见的修饰方式是磷酸化与脱磷酸化。酶蛋白分子中苏氨酸、丝氨酸或酪氨酸残基上的羟基是磷酸化修饰的位点。酶的磷酸化与脱磷酸化过程分别由蛋白激酶及磷蛋白磷酸酶催化。A项，强酸使酶活性降低甚至失活，称为酶的变性。B项，酶与辅酶结合称为结合酶。D项，一些小分子物质与酶分子活性中心以外的部位结合，引起酶的构象改变，从而改变酶的活性，称为酶的变构调节。
6．非竞争性抑制剂存在时，酶促反应的动力学特点是（ ）。[西医综合2011年研]
A．K值不变，V降低mmax
B．K值不变，V增加mmax
C．K值增高，V不变mmax
D．K值降低，V不变mmax【答案】A【解析】非竞争性抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，酶与底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物和抑制剂之间无竞争关系，因此非竞争性抑制作用不改变酶促反应的表观K值。但由于抑制剂与酶的结合抑制了酶的活性，故使最大m反应速度（V）降低。max
7．酶活性中心的某些基团可以参与质子的转移，这种作用称为（ ）。[西医综合2010年研]
A．亲核催化作用
B．共价催化作用
C．多元催化作用
D．一般酸、碱催化作用【答案】D【解析】酶是两性解离的蛋白质，酶活性中心有些基团可以作为质子的供体（酸），有些基团则可以成为质子的接受体（碱）。这些基团参与质子的转移，可使反应速度提高102～105倍。这种催化作用称为一般酸。碱催化作用。A项，酶活性中心有的基团属于亲核基团，可以提供电子给带有部分正电荷的过渡态中间物，从而加速产物的生成，这种催化作用称为亲核催化作用。B项，很多酶的催化基团在催化过程中通过和底物形成瞬间共价键而将底物激活，并很容易进一步被水解形成产物和游离的酶，这种催化作用称为共价催化作用。C项，许多酶促反应常有多种催化机制同时介入，呈现多元催化作用。
8．下列关于辅酶或辅基的叙述，错误的是（ ）。[西医综合2009年研]
A．属于结合酶类的酶分子组成中才含有辅酶或辅基
B．维生素B族多参与辅酶或辅基的组成
C．辅酶或辅基直接参与酶促反应
D．一种辅酶或辅基只能与一种酶蛋白结合成一种全酶【答案】D【解析】A项，酶分为单纯酶和结合酶，单纯酶仅由氨基酸残基组成，不含辅助因子；结合酶由酶蛋白和辅助因子结合而成，因此只有结合酶才含有辅助因子。B项，维生素B族可参与多种辅助因子的＋＋组成，如VitPP参与NAD和NADP的组成，VitB参与FAD和FMN的2组成。C项，辅助因子可直接参与酶促反应，起传递作用。D项，辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度及作用特点分为辅酶及辅基。一种酶蛋白只能结合一种辅助因子，但一种辅助因子可与不同的酶蛋白结合形成不同的全酶，即结合酶。
9．下列关于酶的K值的叙述，正确的是（ ）。[西医综合m2008年研]
A．是反应速度达到最大速度时的底物浓度
B．不能反映酶对底物的亲和力
C．对有多个底物的酶，其K值相同m
D．对同一底物，不同的酶有不同的K值m【答案】D【解析】米氏方程（Michaelis equation）是解释酶促反应底物浓度[S]与反应速度V之间关系的方程式。
式中v为酶促反应速度，V为最大反应速度，[S]为底物浓度，maxK为米氏常数。m
当v＝1/2V时，K＝[S]。即K定义，K＝酶促反应速度为最maxmmm大速度一半时的底物浓度。K特点为：①K是酶的特征性常数之一，mm只与酶的结构、底物、温度、pH、离子强度有关，而与酶浓度无关。②一种酶有多种底物时，每种底物都有其K。其中，K最小的mm一种底物称为天然底物。③同一底物，不同的酶，有不同的K值。m④K表示酶的亲和力，K值越小，表示亲和力越大。mm
10．变构调节和化学修饰调节的共同特点是（ ）。[西医综合2008年研]
A．引起酶蛋白构象变化
B．酶蛋白发生共价修饰
C．属于快速调节方式
D．有放大效应【答案】C【解析】小分子化合物与酶蛋白分子活性中心外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性，这种调节称为酶的变构调节。酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性改变，这种调节称为酶的化学修饰调节。变构调节和化学修饰调节都是通过改变酶的分子结构来改变其活性，从而调节酶促反应速度，都属于快速调节。化学修饰是由酶催化引起的共价键的变化，由于存在酶促反应，因此有放大效应。变构调节无酶促反应，故无放大效应。
11．一个简单的酶促反应，当[S]< A．反应速度最大 B．反应速度太慢难以测出 C．反应速度与底物浓度成正比 D．增加底物浓度反应速度不变 E．增加底物浓度反应速度降低【答案】C【解析】根据酶促反应的米氏方程式： 当底物浓度很低（[S]< 12．酶的活性部位是酶分子中的（ ）。[武汉科技大学2014研] A．特定的肽键 B．特定氨基酸侧链 C．特定的金属离子 D．特定的氢键【答案】B【解析】酶分子中氨基酸残基的侧链有不同的化学组成，其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团，这些必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心或活性部位。 13．辅酶与辅基的主要区别是（ ）。[武汉科技大学2013B研] A．分子量不同 B．化学本质不同 C．与酶结合部位不同 D．与酶结合紧密程度不同【答案】D【解析】辅酶是一类可以将化学基团从一个酶转移到另一个酶上的有机小分子，与酶蛋白结合疏松，用透析法容易与蛋白部分分开的有机小分子；辅基与酶蛋白结合较为紧密，不能通过透析或超滤的方法除去，在酶促反应中，辅基不能离开酶蛋白。 14．酶原没有活性是因为（ ）。[电子科技大学2010研] A．活性中心未形成或未暴露 B．酶原已变性 C．缺乏辅酶或辅基 D．酶蛋白肽链合成不完全【答案】A【解析】酶原是指无活性的酶的前体，必须在一定的条件下，水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，形成或暴露活性中心，才能表现出酶的活性。 二、X型题（多项选择题） 1．属于酶化学修饰调节的反应有（ ）。[西医综合2012年研] A．乙酰化 B．磷酸化 C．腺苷化 D．泛素化【答案】ABC【解析】在酶促化学修饰过程中，酶发生无活性与有活性两种形式的互变。这种调节是酶催化引起的共价键的变化，包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化与脱甲基化、腺苷化与脱腺苷化、—SH与—S—S—的互变等，其中以磷酸化与脱磷酸化最常见。D项，泛素化主要参与蛋白质在蛋白酶体通过ATP-依赖途径被降解的生化反应。 2．酶与一般催化剂相比，不同点有（ ）。[西医综合2007年研] A．反应条件温和，可在常温、常压下进行 B．加速化学反应速度，可改变反应平衡点 C．专一性强，一种酶只作用一种或一类物质 D．在化学反应前后酶本身不发生质和量的改变【答案】AC【解析】AC两项，酶的特点：①酶主要参与生物体内的化学反应，其反应条件温和，可在常温、常压和有水环境下进行。②与一般催化剂不同，酶对其催化的底物具有较严格的选择性。即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。BD两项，酶与一般催化剂的共同点：①在催化反应的过程中自身的质和量保持不变；②都只能催化热力学允许的化学反应；③都只能缩短达到化学平衡的时间，不能改变平衡点；④在可逆反应中，一般既可催化正反应，也可催化逆反应；⑤酶和一般催化剂加速反应的机制都是降低反应的活化能。 3．下列关于酶的陈述，哪些是正确的？（ ）[浙江大学2009、2010研] A．酶的浓度必须与底物的浓度一致才有催化效果 B．酶可以增加反应的平衡常数，因此有利于产物的形成 C．酶可以加快底物向产物转化的速度 D．酶可以确保把所有的底物转化为产物 E．酶可以确保产物有比底物更好的热稳定性 F．酶可以降低底物向产物转化的活化能 G．酶在其催化的反应过程中会被消耗【答案】CF【解析】A项，当底物浓度充足时，酶浓度越高，催化效果越好；B项，酶可以加快化学反应的速度，但不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数；D项，酶只能催化可逆反应，不能将所有底物转化为产物；E项，酶的作用机理都是降低反应的活化能，与产物的热稳定性无关；G项，在反应前后，酶没有质和量的改变。 三、填空题 1．酶的反竞争性抑制剂使酶的V______，K______。[厦门maxm大学2009研]【答案】降低；降低【解析】反竞争性抑制剂是指与酶-底物复合物结合，不与游离酶结合的一种酶促反应抑制剂。这种抑制作用使得V，K都降低，maxm但V/K比值不变。maxm 2．全酶由______和______组成，前者决定酶催化的______，后者起______作用。[厦门大学2008研]【答案】酶蛋白；辅助因子；专一性；催化 四、判断题 1．非竞争性抑制作用的特点是K值增大，V值不变。（ ）mm[厦门大学2009研；武汉科技大学2015研]【答案】错【解析】非竞争性抑制是指抑制剂在酶的活性部位以外的部位与酶结合，不对底物与酶的活性产生竞争，其动力学特征是：V变max小，K不变。m 2．诱导酶是指当特定诱导物存在时产生的酶，这种诱导物往往
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