作者：孟林
出版社：湖北科学技术出版社
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生物化学基础试读：
前言
为适应我国卫生职业教育改革和发展的需要，体现“以服务为宗旨，以就业为导向”的职业教育办学方针，湖北省医学职业技术教育研究室组织编写了中等卫生职业教育《生物化学基础》规划教材。本教材以培养技能型、服务型的高素质劳动者为目标，以全国中等卫生职业教育教学计划和教学大纲为依据，坚持“三基”（基本理论、基本知识、基本技能）、“五性”（科学性、先进性、实用性、适用性、规范性）原则，内容以“必须、够用”为度，力求体现卫生职业特点，符合中职学生认知水平和心理特点，满足卫生职业岗位对专业人才知识、能力和素质的需要。
全书按56学时编写，共分十三章。主要内容包括蛋白质的结构与功能、酶、维生素、生物氧化、糖代谢、脂类代谢、蛋白质分解代谢、核酸和核苷酸代谢、遗传信息的传递与表达、肝生物化学、水和无机盐代谢、酸碱平衡。在教学内容的选择上，删减了过深过细的理论和化学反应机制，对物质代谢过程力求简洁明了，注重联系临床实际。每章都附加了学习目标和复习思考题，便于帮助学生掌握各章的要点。
本教材的编写得到了湖北省医学职业技术教育研究室的指导，得到了十堰市医药卫生学校、武汉大学医学院职业技术学院、湖北职业技术学院、随州职业技术学院、荆州职业技术学院、仙桃职业学院的大力支持，在此表示衷心的感谢。
由于编者水平有限，编写时间仓促，书中难免存在不足之处，恳切希望广大师生给予批评指正。孟林2010年6月第一章绪论
课时目标
1．掌握生物化学研究的内容。
2．了解生物化学发展概况、生物化学与医学关系。
生物化学是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学。它主要采用化学以及物理学和免疫学等原理和方法，从分子水平探讨生命现象的本质，故又称生命的化学。通常将生物大分子的结构、功能及其代谢调控的研究，称为分子生物学。因此，从广义的角度来看，分子生物学是生物化学的重要组成部分。生物化学已成为生命科学领域的前沿学科。第一节生物化学研究的内容
生物化学的研究对象是生物，依据研究对象的不同，可分为微生物生化、植物生化、动物生化和人体生化（医学生化）。人体生物化学研究的内容可概括如下。一、物质组成
组成人体的物质可分为有机物和无机物两类。蛋白质、核酸、多糖及复合脂类等有机物被称为生物大分子；小分子有机物如有机酸、有机胺、维生素、单糖、氨基酸、核苷酸等；无机物是水和无机盐。人体含水55%～67%、蛋白质15%～18%、无机盐3%～4%、核酸2%、糖类1%～2%等。二、生物分子的结构与功能
人体是由生物分子按照一定的布局和严格的规律组合而成。对生物分子的研究，重点是对生物大分子的研究，除了确定其一级结构（基本组成单位的种类、排列顺序和方式）外，更重要的是研究其空间结构及其与功能的关系。结构是功能的基础，而功能是结构的体现。三、物质代谢及其调节
生命活动的基本特征是新陈代谢。生物体与周围环境之间进行物质交换和能量交换以实现自我更新的过程，称为新陈代谢。它包括物质代谢和能量代谢。物质代谢包括合成代谢与分解代谢；能量代谢是指伴随物质代谢中能量的释放、转移和利用。在新陈代谢中，机体通过物质的合成代谢维持其生长、发育、更新和修复，通过分解代谢产生能量和排除废物。据估计，一个人在60年中，通过物质代谢与外界交换约60000kg水、10000kg糖类、1600kg蛋白质和1000kg脂类。
生物体内物质代谢与能量代谢通过自身调节处于动态平衡中，从而使生物体保持健康状态，体内物质代谢的紊乱则可引起疾病。四、基因信息的传递及调控
基因信息传递涉及到遗传、变异、生长、分化等诸多生命过程，也与遗传病、恶性肿瘤、心血管病等多种疾病的发病机制有关。因此，基因信息的研究在生命科学中的作用越显重要。遗传的主要物质基础是DNA，基因是DNA分子的功能片段。随着基因工程技术的发展，许多基因工程的产品将应用于人类疾病的诊断与治疗。基因分子生物学除进一步研究DNA的结构与功能外，更重要的是研究DNA复制、RNA转录、蛋白质生物合成等基因信息传递过程的机制及基因表达时调控的规律。DNA重组、转基因、基因剔除、新基因克隆、人类基因组计划及功能基因组计划等的发展，将大大推动这一领域的研究进程。第二节生物化学发展概况
生物化学这个名词是1903年德国学者纽伯（Neuberg）首次应用，它的发展和其他自然科学一样，是随生产、生活实践和科学实践而发展的。一、我国对生物化学的贡献
远古时代，我国劳动人民就在酶、营养及医学等方面有许多发明创造，获得很多关于生物化学的知识和经验。例如，在公元前21世纪已能用曲（内含酶）酿酒，公元前12世纪已能制酱、制饴，这些都是近代发酵工业的前驱。公元前2世纪就能制豆腐，为人类从豆类中提取并凝固蛋白质的开端。公元7世纪，孙思邈用富含维生素A的猪肝治疗雀目（维生素A缺乏所致的夜盲症）等。
近代，我国生物化学家吴宪等在血液化学分析方面创立了血滤液的制备和血糖测定法，在蛋白质研究中提出了蛋白质变性学说。1965年我国首先人工合成了有生物活性的蛋白质——牛胰岛素。1981年，成功合成了酵母丙氨酸tRNA。近年来，我国在基因工程、蛋白质工程、人类基因组计划以及新基因的克隆与功能研究等方面均取得了重要成果，正朝着国际先进水平迈进。二、近代生物化学的发展
1．叙述生物化学阶段 从18世纪中叶至20世纪初，是生物化学发展的初期，这个时期以研究生物体的化学组成为主。在此期间，对脂类、糖类和氨基酸性质进行了系统的研究，发现了核酸和酶等。
2．动态生物化学阶段 从20世纪初至20世纪中叶，发现了必需氨基酸、必需脂肪酸、维生素和激素等，基本确定了物质代谢途径，确定了DNA是遗传的物质基础。
3．功能生物化学阶段 从20世纪后半叶以来，生物化学进入了新的阶段即分子生物学时代。20世纪50年代提出了DNA双螺旋结构模型，阐明了核酸的结构与功能的关系；60年代初步确定了遗传信息传递的中心法则，找到了破解生命之谜的钥匙；70年代建立了重组DNA的技术，使人们主动改造生物体成为可能；80年代发现了核酶，深化了对酶的认识，其中聚合酶链反应技术（PCR技术）的发明和应用，极大地推进了分子生物学技术的发展。20世纪末开始实施的人类基因组计划，其研究成果使人们对生命本质有了更深的认识，为基因诊断、基因治疗及基因工程药物的研发开创了良好的基础，极大地推动了现代医学的发展。第三节生物化学与医学
生物化学与医学的发展密切相关，相互促进。生物化学的理论与技术已渗透到基础医学与临床医学的各个领域，推动了医学的快速发展。例如，生理学、微生物免疫学、遗传学、药理学、病理学等基础医学的研究均深入到分子水平，并应用生物化学的理论与技术解决各学科的问题，由此产生了分子免疫学、分子遗传学、分子药理学和分子病理学等新的交叉学科。
生物化学在疾病发病机制的阐明、诊断、治疗、预防等有着广泛的运用。体液中各种无机盐、有机化合物和酶类等的检测，已成为疾病诊断的常规指标。基因探针、PCR技术和重组蛋白试剂等应用于临床诊断，提高了诊断的灵敏性。随着生物化学和分子生物学的发展，人们对肿瘤、心血管疾病、遗传性疾病、免疫性疾病等重大疾病的发病机制有了更深入的认识，并出现了新的诊治方法。
目前，我们已能利用基因工程生产有药用价值的胰岛素、蛋白质、生长素、干扰素、乙肝疫苗等生物制品。
生物化学是一门重要的医学基础课程，学好生物化学的基本理论、基本知识和基本技能，可为深入学习其他医学基础课程、医学临床课程打下坚实的基础。复习思考题
1．名词解释：生物化学、生物大分子、新陈代谢。
2．生物化学研究的内容有哪些？
3．医学生为什么要学好生物化学？（孟林）第二章蛋白质的结构与功能
课时目标
1．掌握蛋白质的元素组成及其特点、氨基酸的结构特点；掌握蛋白质基本结构、蛋白质空间结构的概念以及稳定蛋白质各级结构的次级键。
2．熟悉蛋白质理化性质。
3．了解蛋白质结构与功能的关系、蛋白质的分类。
蛋白质广泛存在于生物界，从最简单的生物到人类，都以蛋白质为重要的组成物质。自然界中蛋白质的种类繁多，约有100亿种，如大肠杆菌含有约3000多种不同的蛋白质，人体约有10万种以上不同的蛋白质。正是由于蛋白质多种多样，自然界才有多种多样的生物，并各表现出千差万别的生物学功能。蛋白质是各种组织的基本组成成分，维持组织的更新、生长和修复，还参与体内多种重要的生理活动。例如，催化功能（酶）、调节功能（蛋白、多肽类激素）、收缩和运动功能（肌动蛋白、肌球蛋白）、运输和储存功能（白蛋白、血红蛋白）、保护和免疫功能（凝血酶原、免疫球蛋白），以及生长、发育、繁殖和遗传等。可见，蛋白质是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命活动。第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素组成
所有蛋白质都含有碳（50%～55%）、氢（6%～7%）、氧（19%～24%）、氮（13%～19%）；大多数蛋白质还含有硫（0%～4%）；有的蛋白质还含有少量磷、硒或金属元素铁、铜、锰、锌、钴、钼等；个别蛋白质还含有碘。各种蛋白质的含氮量颇为相近且相当恒定，平均为16%左右。即每克氮相当于6.25g蛋白质。动植物组织中的含氮物质主要是蛋白质，其他含氮物质极少。因此，在测定生物样品的蛋白质含量时，只要测出它的含氮量，就可以通过下列公式计算出样品中的蛋白质含量。100g样品中蛋白质的含量（g%）=每克样品的含氮克数×6.25×100二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸
蛋白质受酸、碱或蛋白酶作用后可彻底水解为各种氨基酸，所以蛋白质的基本组成单位为氨基酸。（一）氨基酸的结构特点
组成蛋白质的氨基酸仅有20种，其结构有共同的特点。
1．蛋白质水解所得到的氨基酸都是α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨酸），氨基都连接在α-碳原子上，它可以用下面的结构式表示，R为氨基酸的侧链基团。
2．不同氨基酸在于R不同，除了R为H的甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子，故它们具有旋光异构现象，存在D-型和L-型两种异构体。组成天然蛋白质的氨基酸均为L-型。L-α-氨基酸D-α-氨基酸（二）氨基酸的分类
根据氨基酸α-碳原子上R侧链的结构和性质可将20种氨基酸分为四类（表2-1）:①非极性疏水性氨基酸；②极性中性氨基酸；③酸性氨基酸；④碱性氨基酸。表2-1 组成蛋白质的氨基酸续表
除上述20种氨基酸外，有些氨基酸是在蛋白质合成后，由相应的编码氨基酸经加工、修饰而成，如胱氨酸、羟脯氨酸、羟赖氨酸等。第二节蛋白质的结构与功能
蛋白质分子是由许多氨基酸通过肽键相连形成的生物大分子。每种蛋白质都有其特定的结构和功能。蛋白质分子结构分为一级、二级、三级、四级结构。一级结构为蛋白质的基本结构，二级、三级和四级结构统称为高级结构或空间构象。一、蛋白质的基本结构（一）肽键和肽
1．肽键 一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键称为肽键（-CONH-）。
2．肽 氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。由两个氨基酸形成的肽叫二肽，三个氨基酸形成的肽叫三肽，依此类推。一般十肽以下的称为寡肽，十肽以上者称为多肽，多肽的化学结构为链状，也称为多肽链。肽链中氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，称为氨基酸残基。
多肽链有两端，含自由α-氨基的一端称氨基末端或N—端；有自由α-羧基的一端称为羧基末端或C—端。在书写某肽链时，规定N-端在左，C-端在右。如某一肽段：2（N端）HN-甘-异-缬-谷-半-半……亮-谷-天-酪-COOH（C端）
每条多肽链中氨基酸残基的顺序编号都从N—端开始。肽的命名也是从N—端开始指向C—端的，如从N—端到C—端依次由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸缩合成的三肽称为谷氨酰半胱酰甘氨酸，或简称谷胱甘肽（GSH, SH表示分子中的自由巯基）。
3．生物活性肽 在体内，存在一些具有重要功能的小分子肽，称为生物活性肽。如谷胱甘肽、脑啡肽、抗利尿激素和催产素、促肾上腺皮质激素等。（二）蛋白质的一级结构
蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。它是蛋白质分子的基本结构。肽键是维持蛋白质一级结构的主要化学键，有些尚含有二硫键（—S—S—），它是由两个半胱氨酸巯基（—SH）脱氢氧化而生成的。
牛胰岛素是首先被确定一级结构的蛋白质，它由A、B两条多肽链构成，A链含21个氨基酸残基，B链含30个氨基酸残基。两条多肽链通过两个二硫键相连（图2-1）。图2-1 牛胰岛素的一级结构
蛋白质分子的一级结构是其生物学活性和特异空间结构的基础。尽管各种蛋白质的基本结构都是多肽链，但所含氨基酸数目以及氨基酸种类在多肽链中的排列顺序不同，这就形成了结构多样、功能各异的蛋白质。因此，蛋白质一级结构的研究，是在分子水平上阐述蛋白质结构与其功能关系的基础，对揭示某些疾病的发病机制、指导疾病的治疗有十分重要的意义。二、蛋白质的空间结构
蛋白质的空间结构指蛋白质肽链通过折叠、盘曲，使分子内各原子形成一定的空间排布及相互关系，这种空间结构称为蛋白质的构象。各种蛋白质的分子形状、理化性质和生物学活性主要取决于它特定的空间结构。维持蛋白质空间结构稳定的化学键主要有疏水键、氢键、盐键、范德华力等非共价键和二硫键，统称为次级键。（一）蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构是指多肽链本身沿长轴方向折叠或盘曲所形成的有规律的、重复出现的空间结构。
肽键（—CONH—）中的C—N键在一定程度上具有双键性质，所以不能自由旋转。因此，肽键中的C、O、N、H四个原子与它们相邻的两个α-碳原子都处于同一平面上，该平面称肽键平面（图2-2）。在多肽链中，由于与α-碳原子相连的N和C（Cα—N和Cα—C）所形成的化学键都是典型的单键，可以自由旋转，所以两个相邻肽键平面可以围绕α-碳原子旋转，使多肽链形成有特殊规律的结构。
蛋白质二级结构的主要形式是α-螺旋和β-片层结构，还有β-转角和无规卷曲等。稳定二级结构的主要次级键是氢键。
1.α-螺旋 α-螺旋是指多肽链中肽键平面通过α-碳原子的相对旋转，沿长轴方向按规律盘绕形成的一种紧密螺旋盘曲构象。其结构特点是：①多肽链以α-碳原子为转折点，以肽键平面为单位，盘曲成一个右手螺旋样结构。②每螺旋圈包含3.6个氨基酸残基，每个氨基酸残基向上平移0.15nm，故螺距为0.15×3.6=0.54nm。③肽键平面与螺旋长轴平行，α-螺旋的每个肽键中的N—H和第四个肽键（即间隔3个肽键）中的C═O形成许多氢键，使螺旋稳定。氢键的方向与螺旋长轴基本平行。④肽链中氨基酸侧链R伸向螺旋外侧，其大小、形状、性质及所带电荷均影响α-螺旋的形成（图2-3）。图2-2 肽键平面图2-3 α-螺旋
2.β-折叠 β-折叠又称β-片层，是蛋白质多肽主链的另一种有规律的构象，是一种比较伸展、呈锯齿状的肽链结构。其结构特点是：①多肽链在一空间平面内伸展，各肽键平面之间折叠成锯齿状（或扇形）结构。②β-折叠由一条多肽链折返而成，或由两条以上多肽链顺向或逆向平行、排列而成。③当两条多肽链接近时，肽链之间相互形成氢键以使结构稳定，氢键的方向与折叠的长轴垂直。④肽链中氨基酸侧链R伸出在片层“锯齿”上下（图2-4）。
3.β-转角 球状蛋白质分子中，多肽链主链常常会出现180°回折，这部分回折称为β-转角。β-转角通常由4个氨基酸残基构成，其第一个残基的羰基氧（O）与第四个残基的氨基氢（H）形成氢键。β-转角可使肽链的走向发生改变。图2-4 β-折叠
4．无规卷曲 是多肽链中除以上几种比较规则的构象外，没有确定规律性的那部分肽链构象。（二）蛋白质的三级结构图2-5 维持蛋白质分子构象的各种化学键a．氢键 b．离子键 c．疏水键 d．二硫键
蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上进一步盘曲、折叠，主链、侧链都包括在内所形成的空间结构。稳定三级结构的因素主要是多肽链侧链基团相互作用形成的次级键，如疏水键、氢键、离子键、范德华引力及二硫键等（图2-5）。由一条多肽链构成的蛋白质，必须具有三级结构才有生物学活性。如肌红蛋白是由153个氨基酸残基构成的单个肽链的蛋白质，含有1个血红素辅基。多肽链相互缠绕形成球状，球表面有亲水侧链，疏水侧链则分布在分子内部（图2-6）。图2-6 肌红蛋白的三级结构（三）蛋白质的四级结构
在体内有许多蛋白质分子是由两条或两条以上的多肽链构成，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为亚基。蛋白质分子中各个亚基以非共价键相连形成的特定的空间结构，称为蛋白质的四级结构。单独的亚基一般无生物学活性，只有完整四级结构的蛋白质分子才有生物学活性。在四级结构中，亚基之间的结合力主要为疏水键、氢键和离子键。亚基可以相同，也可不同。如过氧化氢酶由4个相同亚基构成；而血红蛋白是由两个α-亚基与两个β-亚基形成的四聚体，它们分别由含有141个氨基酸的α-链和含有146个氨基酸的β链各结合一个血红素辅基构成。两个α-亚基、两个β-亚基两两交叉，借次级键结合成球状分子，具有运输氧和二氧化碳的功能（图2-7）。图2-7 血红蛋白质的四级结构三、蛋白质分子结构与功能的关系
蛋白质的功能与其特异的构象有密切关系，而一级结构对空间结构有决定作用。因此，蛋白质的一级结构和空间结构都与蛋白质的功能有关。（一）蛋白质的一级结构与功能的关系
蛋白质的一级结构与功能的关系非常密切。以血红蛋白为例，血22红蛋白是由αβ四个亚基组成的蛋白质，镰刀型红细胞性贫血患者的血红蛋白中α链与正常的完全相同，而β链第六位谷氨基酸残基被缬氨酸残基所替代，这一微小的改变，血红蛋白运氧功能减弱，红细胞由圆盘型变为镰刀状并极易破裂溶血，导致贫血。这种由于遗传物质（DNA）的突变，导致其编码蛋白质分子的氨基酸序列异常，而引起其生物学功能改变的遗传性疾病称为分子病。（二）蛋白质空间结构与功能的关系
蛋白质的功能与其特定的构象密切相关。蛋白质构象是其生物活性的基础，构象发生改变，其功能活性也随之改变。
核糖核酸酶是由124个氨基酸残基组成的单链蛋白质，分子中有4个二硫键及许多氢键维系其空间构象。当用尿素和β-巯基乙醇处理核糖核酸酶，尿素破坏维系其空间结构的氢键，β-巯基乙醇将其分子中的二硫键还原为巯基，该酶的正常构象被破坏，酶活性逐渐消失。如果将此酶放入透析袋中，去掉尿素及β-巯基乙醇，则可使多肽链上的巯基温和、缓慢地氧化，重新形成二硫键，酶的活性又逐渐地恢复，证明核糖核酸酶的空间构象与功能之间的密切关系，也是一级结构决定空间结构的典型例子（图2-8）。图2-8 核糖核酸酶的变性和恢复过程第三节蛋白质的理化性质和分类一、蛋白质的理化性质（一）蛋白质的两性电离和等电点
蛋白质分子既含有氨基、胍基、咪唑基等碱性基团，能结合H++而解离成正离子；又含有羧基等酸性基团，能释放H而解离成负离子，所以蛋白质是两性电解质。蛋白质在溶液中以何种离子的形式存在，取决于分子中碱性与酸性基团数量、比例及溶液的pH值。当蛋白质溶液处于某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点（pI）。蛋白质溶液的pH值大于等电点时，该蛋白质颗粒带负电荷，反之则带正电荷。
不同蛋白质因其所含氨基酸种类和数量不同，其等电点也不同，含酸性氨基酸较多的蛋白质，其等电点较低，如胃蛋白酶（pI=2.75～3.0）；含碱性氨基酸较多的蛋白质，其等电点较高，如鱼精蛋白（pI=12.0～12.4）。人体中大多数蛋白质的等电点在5.0左右，而体液pH=7.4，故这些蛋白质以负阴离子形式存在。
溶液中带电粒子在电场中向电性相反的电极移动的现象称电泳。蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。由于各种蛋白质所带电荷数量及分子量大小不同，它们在同一电场中移动的速率不同。利用这一特性，可将混合蛋白质通过电泳方法分离、纯化。（二）蛋白质的胶体性质
蛋白质是生物大分子，其分子量很大，在1万至百万之间，有的可达数千万。其分子颗粒大小已达到胶体颗粒范围（即1～100nm），故蛋白质具有胶体性质。
蛋白质颗粒表面有很多亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻止蛋白质颗粒的相互聚集。在非等电点状态下蛋白质颗粒表面带有一定量同种电荷，由于同种电荷相斥，使颗粒相互隔开而不易沉淀，故蛋白质溶液成为稳定的胶体溶液。
蛋白质胶体的颗粒大，不能透过半透膜。利用这一特性，可将混杂有低分子物质的蛋白质溶液放于半透膜构成的透析袋内，经过透析，除去低分子杂质，以达到纯化蛋白质的目的。（三）蛋白质的变性
蛋白质在某些理化因素的作用下，其空间构象破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性丧失，称为蛋白质的变性。能使蛋白质变性的物理因素有加热、高压、振荡或搅拌、紫外线照射、超声波及X射线等；化学因素有强酸、强碱、重金属离子和尿素、乙醇、丙酮、生物碱制剂等。
蛋白质变性的实质是理化因素破坏了维持和稳定其空间构象的各种次级键，使其原有的特定空间构象被改变或破坏。但变性过程中，肽键并未断裂、其化学组成没有改变。有些蛋白质在变性后，去除变性因素后仍可恢复其活性，称为可逆变性。但是大多数蛋白质变性后其空间结构破坏严重，不能复原，称为不可逆变性。
蛋白质变性后溶解度降低，易发生沉淀，黏度增加，易被蛋白酶水解消化，失去原有的生物学活性，如酶失去其催化活性、激素失去其调节活性、抗体失去其生物活性、细菌蛋白失去其致病性。
在临床上，用75%乙醇、高温、高压和紫外线等消毒灭菌，用热凝法检查尿蛋白，都是应用蛋白质变性的原理。而制备和保存酶、疫苗、免疫血清等蛋白质制剂时应选择适当条件，以防其变性而失去活性。（四）蛋白质的沉淀
蛋白质从溶液中析出的现象，称为沉淀。破坏蛋白质胶体溶液的两个稳定因素——颗粒表面的水化膜和电荷即可使蛋白质颗粒凝聚而沉淀（图2-9）。常用的方法有以下几种。图2-9 蛋白质沉淀示意图
1．盐析法 向蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐可使蛋白质沉淀称为盐析。常用的中性盐有硫酸铵、硫酸钠、亚硫酸钠和氯化钠等。盐析是由于中性盐能破坏蛋白质的水化膜，中和其所带的电荷，从而引起沉淀。各种蛋白质的亲水性及所带电荷均有差别，因此盐析时所需中性盐的浓度不同。故用逐渐加大中性盐浓度的方法，可使溶液中不同蛋白质从溶液中逐个析出，这种方法称为分段盐析。盐析法一般不引起蛋白质变性，是分离纯化蛋白质的常用方法之一。用盐析法制备的蛋白质，可用透析法除去盐分进行纯化。
2．加入有机溶剂 乙醇、甲醇、丙酮等有机溶剂是脱水剂，能破坏蛋白质颗粒的水化膜，降低蛋白质电离程度使蛋白质沉淀。此法易引起蛋白质变性失去生物活性，但在低温下进行，往往仍可保留原有活性。
3．加入某些酸类 苦味酸、钨酸、鞣酸、三氯乙酸、磺柳酸等的酸根，可与蛋白质的正离子结合成不溶性的蛋白盐而沉淀。沉淀的条件是pH＜pI。此法常引起蛋白质变性。临床上常用这类方法检查尿蛋白、制备无蛋白血滤液等。
4．加入重金属盐 铅、汞、银、铜等重金属离子，可与蛋白质的负离子结合，生成不溶性蛋白盐而沉淀。沉淀的条件为pH＞pI。此法易使蛋白质变性。临床上抢救重金属盐中毒病人，常先给病人口服大量乳品或鸡蛋清，然后再用催吐剂将重金属沉淀物呕出以解毒。（五）蛋白质的紫外吸收性质及呈色反应
由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸残基，它们在280nm波长处有特征性吸收峰。在此波长处，蛋白质的吸光度值与其浓度成正比关系，利用此特性可测量蛋白质的含量。
蛋白质分子能与某些试剂反应而生成有色物质。这些呈色反应常用于蛋白质的定性、定量分析。如在碱性溶液中能与铜离子作用生成紫红色络合物的双缩脲反应；与茚三酮反应生成蓝色化合物；在碱性条件下，与酚试剂（磷钨酸和磷钼酸）反应生成蓝色化合物。二、蛋白质的分类
蛋白质结构复杂，种类繁多，分类方法也较多。目前多根据其分子形状、组成分类。（一）按分子形状分类
1．球状蛋白质 分子形状呈球状或椭球状。生物界多数蛋白质属球状蛋白，一般可溶于水，具有特异生物活性，如酶、免疫球蛋白、胰岛素等。
2．纤维状蛋白质 蛋白质分子的长短轴之比大于10，呈长纤维状。一般难溶于水，多为结构蛋白质，如毛发中角蛋白、结缔组织的胶原蛋白和弹性蛋白等。（二）按组成分类
1．单纯蛋白质 其完全水解产物仅为氨基酸，如清蛋白、球蛋白、组蛋白、精蛋白、硬蛋白和植物谷蛋白等。
2．结合蛋白质 由蛋白质部分与非蛋白质部分组成。非蛋白部分称为辅基，根据辅基不同可分为糖蛋白、核蛋白、脂蛋白、磷蛋白、色蛋白、金属蛋白等（表2-2）。表2-2 结合蛋白质的种类复习思考题
1．名词解释：肽键、蛋白质的一级结构、蛋白质的等电点、蛋白质的变性、蛋白质的沉淀。
2．蛋白质有哪些功能？为什么说蛋白质是生命的物质基础？
3．组成蛋白质基本单位是什么？其结构特点是什么？
4．蛋白质分子结构可分为几级？维持各级结构的作用力（或键）是什么？
5．哪些因素可引起蛋白质变性？变性后的蛋白质性质有哪些改变？
6．使蛋白质发生沉淀常用的方法有哪些？各有何特点？（李长瑜）第三章酶
课时目标
1．掌握酶的概念和酶的特性、酶的结构与功能及影响酶促反应速度的因素。
2．熟悉同工酶的概念、特点。
3．了解酶与医学的关系。
生物体内的物质代谢是生命活动的基本特征之一。物质代谢所包含的各种化学反应几乎都是在生物催化剂的催化下完成的。迄今为止，已发现有两类生物催化剂：酶是具有高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应的最主要催化剂；核酶是具有高效、特异催化作用的核酸，主要参与RNA的剪接。生命活动离不开酶的催化作用。在酶的催化下，体内的物质代谢有条不紊地进行，酶的异常可导致体内代谢紊乱引起疾病。第一节概述一、酶的概念
酶是由活细胞合成的具有催化作用的蛋白质。酶的化学本质是蛋白质，具有蛋白质的所有属性。酶所催化的化学反应称为酶促反应。在酶促反应中被酶催化的物质称底物，反应的生成物称为产物。酶所具有的催化能力称为酶活性，酶丧失催化能力称为酶失活。二、酶催化作用的特点
酶是生物催化剂，故具有一般催化剂的共性：①只催化热力学上允许进行的化学反应；②能加快化学反应速率，酶在反应前后没有质和量的改变；③能缩短反应达到平衡所需的时间，但不改变平衡点。但酶又具有一般催化剂不同的特点。（一）高度的催化效率820
酶的催化效率通常比非催化反应高10～10倍，比一般催化剂713高10～10倍。酶催化效率高的原因，是酶能够大幅度降低反应所需的活化能，使底物分子只需较少的能量便可进入活化状态，反应速率加快。（二）高度的专一性
一种酶只能催化一种或一类底物，发生一定的化学反应，并产生一定的产物称酶的专一性，也称特异性。如淀粉酶只能催化淀粉水解，对脂肪和蛋白质则无催化作用。（三）酶活性的可调节性
酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。如酶与代谢物在细胞内的区域化分布；代谢物通过对酶活性的抑制与激活，对系列酶中的关键酶进行调节，通过对酶生物合成的诱导与阻遏作用等对酶进行量的调节等。（四）酶活性的不稳定性
多数酶是蛋白质，其活性易受理化因素的影响。酶促反应要求一定的温度、pH值等适宜的条件，高温、强酸、重金属盐、紫外线等任可能使蛋白质变性的因素，都可使酶变性而失活。三、酶的分子组成
按照酶的组成成分不同可将酶分为单纯酶和结合酶。（一）单纯酶
单纯酶完全由氨基酸组成，如蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶及泪液中的溶菌酶等。（二）结合酶
结合酶由蛋白质和非蛋白质两部分组成。蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅助因子。生物体内多数酶属于结合酶。酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶。
辅助因子包括金属离子、B族维生素的衍生物等。根据辅助因子与酶蛋白结合的牢固程度，可把辅助因子分为辅酶和辅基。与酶蛋白结合牢固，不能用透析等方法使之与酶蛋白分开的称为辅基；与酶蛋白结合疏松，能用透析法使两者分离的称为辅酶。
酶催化作用有赖于全酶的完整性，酶蛋白或辅助因子单独存在时均无催化活性，只有两者结合组成全酶才有催化活性。一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合成一种有催化能力的全酶，而一种辅助因子可以与多种酶蛋白结合成不同催化功能的全酶。酶蛋白决定酶的专一性，而辅助因子起传递电子、质子或化学基团（如酰基、氨基、甲基等）的作用。第二节酶的结构与功能一、酶的活性中心与必需基团
酶分子中，与酶活性密切相关的基团称酶的必需基团。常见的必2需基团有：—NH、—COOH、—SH、—OH和咪唑基等。这些必须基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间构象的区域，该区域能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心（图3-1）。辅酶和辅基参与酶活性中心的组成。
酶活性中心的必需基团有两种：一种是结合基团，能与底物相结合，形成底物与酶的复合物；另一种是催化基团，催化底物发生化学变化，并将底物转化为产物。活性中心内的必需基团可同时具有这两方面的功能。还有一些必需基团，虽然不参加活性中心的组成，但却是维持酶活性中心空间构象所必需的，称为活性中心以外的必需基团。
酶的活性中心是酶催化作用的关键部位。活性中心一旦被其他物质占据或某些理化因素使酶的空间构象破坏，酶的活性就会丧失。二、酶原及酶原的激活
有些酶在细胞内合成和初分泌时，并无催化活性，这种无活性的酶的前体称为酶原。在一定的条件下，无活性的酶原转变成为有活性的酶的过程称为酶原的激活。其实质是酶的活性中心形成或暴露的过程。人体内与消化作用、凝血作用、补体作用有关蛋白酶在分泌时是以酶原形式存在的。图3-1 酶的活性中心示意图
例如，胰蛋白酶原由胰腺分泌进入小肠后，受肠激酶的激活，使第6位赖氨酸残基与第7位异亮氨酸残基之间的肽键断裂，水解下一个六肽，酶分子的构象发生改变，形成酶的活性中心，从而成为有催化活性的胰蛋白酶（图3-2）。图3-2 胰蛋白酶原的激活示意图
胰蛋白酶的形成，不仅能水解食物中的蛋白质，还能催化胰蛋白酶原的自身激活和小肠中其他蛋白酶原的激活，形成一个逐级加快的连锁反应过程。
酶原激活具有重要的生理意义。蛋白酶以酶原形式分泌，能保护组织器官本身不受酶的水解破坏，防止组织自溶，又可使酶到达特定部位发挥作用，从而保证体内代谢过程正常进行。如果胰蛋白酶原过早地在胰腺被激活，将使胰腺本身组织蛋白及血管遭到破坏，严重者将引起致命的出血性胰腺炎。又如，正常情况下血液中虽有凝血酶原，却不会被激活，无血液凝固发生，一旦血管破损，凝血酶原被激活成凝血酶，催化纤维蛋白酶原变成纤维蛋白，使血液凝固，阻止大量失血，起保护机体的作用。三、同工酶
同工酶是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫特征等不同的一组酶。这类酶存在于同一机体的不同组织中，甚至同一组织细胞内的不同亚细胞结构中，它在代谢调节上起着重要的作用。
现已发现百余种同工酶。例如，乳酸脱氢酶、核糖核酸酶、肌酸磷酸激酶、胆碱酯酶等。乳酸脱氢酶（LDH）有心肌型（H）和骨骼肌型（M）两种亚基，这两种亚基随机组合成五种同工酶（图1423322433-3）:LDH（H）、LDH（HM）、LDH（HM）、LDH（HM）、54LDH（M）。这五种同工酶具有不同的电泳速度。图3-3 乳酸脱氢酶同工酶的组成
LDH同工酶在各器官中的分布和含量不同，各器官组织都有其各1自特定的分布酶谱及功能。如心肌中以LDH含量最高，骨骼肌和肝5以LDH含量最高。当急性心肌梗死时，心肌细胞缺血坏死，细胞内1的乳酸脱氢酶释放入血，从血清同工酶电泳图谱中可发现LDH比例增加，故测定同工酶有助于疾病的诊断，是现代医学中诊断灵敏且可靠的手段之一。第三节影响酶促反应速度的因素
酶促反应速度受酶浓度和底物浓度的影响，也受温度、pH值、激活剂和抑制剂的影响。了解影响酶促反应速度的各种因素，对酶含量测定、疾病的诊断和治疗等都有指导意义。一、酶浓度的影响
在最适条件和底物浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比（图3-4）。即酶浓度越高，反应速度越快。图3-4 酶浓度对酶促反应速度的影响二、底物浓度的影响
在酶浓度及其他条件不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度的影响呈矩形双曲线（图3-5）。在底物浓度很低时，反应速度随底物的增加而增加，两者呈近似正比关系。随着底物浓度的继续升高，反应速度的增高趋势渐缓。若再继续增大底物浓度，反应速度不再增加，达到最大速度，此时酶的活性中心已被底物饱和，称为底物饱和现象。图3-5 底物浓度对酶促反应速度的影响三、温度的影响
温度对酶促反应速度的影响具有双重性。在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大。恒温动物组织中酶的最适温度一般在37～40℃，人体内最适温度接近体温。在最适温度以下，温度升高，酶促反应速度加快；当温度升高到一定范围后，酶可发生变性而降低催化活性。温度升高到60℃以上时，大多数酶开始变性；80℃时，多数酶的变性不可逆转（图3-6）。
温度对酶促反应速度的影响在临床上具有指导意义。低温能降低酶活性，但一般不破坏酶，温度回升后，酶又恢复活性。所以酶制剂和酶检测标本（如血清、血浆等）应在冰箱中低温（0～4℃）保存。高温灭菌就是利用高温使酶变性失活这一原理。图3-6 温度对酶促反应速度的影响四、pH的影响
一种酶在不同pH条件下活性不同，酶促反应速度最大时的pH称为酶的最适pH。生物体内大多数酶的最适pH接近中性，但也有例外，如肝精氨酸酶的最适pH在9.8左右，胃蛋白酶的最适pH大约为1.8。临床上根据胃蛋白酶的最适pH偏酸的这一特点，配制助消化的胃蛋白酶合剂时加入一定量的稀盐酸，使其发挥更好的疗效。
溶液的pH高于或低于酶的最适pH时，酶的活性降低，远离最适pH时还会导致酶的变性失活。在测定酶的活性时，应选用适宜的缓冲液以保持酶活性的相对恒定。图3-7 酸碱度对酶促反应速度的影响五、激活剂的影响
凡是能使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的2++激活剂。激活剂包括无机离子和小分子有机物，如Mg、K、2+-Mn、Cl及胆汁酸盐等。其中，大多数金属离子激活剂对酶促反应是不可缺少的，否则酶将失去催化活性，这类激活剂称为必需激活剂，2+如Mg是激酶的必需激活剂；有些激活剂不存在时，酶仍有一定的催化活性，但催化效率较低，加入激活剂后，酶的催化活性显著提高，-这类激活剂称为非必需激活剂，如Cl是淀粉酶的激活剂。六、抑制剂的影响
能使酶的催化活性下降或丧失而不引起酶变性的物质称为酶的抑制剂。酶的抑制作用分为不可逆性抑制和可逆性抑制两类。（一）不可逆性抑制
抑制剂与酶分子以共价键相结合，使酶失活，这类抑制剂不能用透析方法去除，此种抑制方式称为不可逆性抑制。在临床上可用某些药物解除这种抑制作用，使酶恢复活性。2++2+
例如，某些重金属离子Hg、Ag、Pb等可与酶分子的巯基（-SH）结合，使含巯基的酶失去活性。化学毒剂路易士气是一种含砷化合物，能抑制体内巯基酶而使人畜中毒。重金属盐引起的巯基酶中毒可用二巯基丙醇或二巯基丁二酸钠解毒。
又如，胆碱酯酶催化乙酰胆碱水解生成胆碱和乙酸。农药有机磷杀虫剂敌百虫、敌敌畏、1059等，能专一性地与胆碱酯酶活性中心结合，使酶失去活性，不能催化乙酰胆碱水解，乙酰胆碱堆积造成副交感神经兴奋，表现出恶心、呕吐、多汗、肌肉震颤、瞳孔缩小、惊厥等一系列中毒症状。临床上常采用氯解磷定治疗有机磷化合物中毒。
不可逆性抑制作用的强度与抑制剂的浓度、作用的时间有关。抑制剂浓度越高，时间越长，抑制作用越强，甚至酶的活性难以恢复。（二）可逆性抑制
抑制剂与酶分子以非共价键相结合，使酶活性降低或丧失，这类抑制剂能用透析或超滤的方法去除，使酶活性恢复，此种抑制方式称为可逆性抑制。可逆性抑制可分成竞争性抑制和非竞争性抑制。
1．竞争性抑制 抑制剂与底物结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合，使酶促反应速度降低，这种抑制作用称为竞争性抑制。竞争性抑制抑制作用的强弱取决于抑制剂与底物的相对浓度。在抑制剂浓度不变的情况下，增加底物浓度能减弱抑制剂的抑制作用。
例如，磺胺类药物是酶的竞争性抑制剂，它抑制细菌体内二氢叶酸合成酶的活性，起抑制细菌生长的作用。对磺胺药敏感的细菌，不能利用环境中的叶酸，而需在菌体内二氢叶酸合成酶的催化下，由对22氨基苯甲酸、二氢蝶呤、谷氨酸合成二氢叶酸（FH）。FH进一步44还原为四氢叶酸（FH）, FH是细菌合成核苷酸不可缺少的辅酶。磺胺药的结构与对氨基苯甲酸结构相似，可竞争性的抑制细菌的二氢叶24酸合成酶，从而抑制了FH的合成，进而减少FH的合成，引起核酸合成障碍从而抑制了细菌的生长繁殖。人体能直接利用食物中的叶酸，所以不受磺胺药的干扰。根据竞争性抑制的特点，在使用磺胺类药物时，必须保持血液中药物的有效浓度，才能发挥抑菌效果。
2．非竞争性抑制 抑制剂与底物结构不相似，不能与底物竞争酶的活性中心，而是与活性中心外的必需基团部位结合，底物与抑制剂间无竞争关系，这种抑制作用称为非竞争性抑制。抑制程度取决于抑制剂本身浓度，不能用增加底物浓度的方法消除抑制作用。图3-8 竞争性抑制与非竞争性抑制示意图第四节酶与医学的关系一、酶与疾病的发生
酶缺乏引起的疾病多为先天性或遗传性，如白化症是因酪氨酸羟化酶缺乏，蚕豆病或对伯氨喹啉敏感患者是因6-磷酸葡萄糖脱氢酶缺乏。许多中毒性疾病几乎都是由于某些酶活性被抑制所引起的，如常用的有机磷农药中毒时，就是因它们与胆碱酯酶活性中心必需基团丝氨酸上的一个—OH结合而使酶失去活性。重金属离子引起人体中毒，则是与某些酶活性中心的必需基团（如半胱氨酸的—SH）结合而使酶失去活性。二、酶与疾病的诊断
正常人体内酶活性较稳定，当人体某些器官和组织受损或发生疾病后，某些酶被释放入血、尿或体液内。如急性胰腺炎时，血清和尿中淀粉酶活性显著升高；肝炎和其他原因肝脏受损，肝细胞坏死或通透性增强，大量转氨酶释放入血，使血清转氨酶升高；心肌梗死时，血清乳酸脱氢酶和磷酸肌酸激酶明显升高；当有机磷农药中毒时，胆碱酯酶活性受抑制，血清胆碱酯酶活性下降；某些肝胆疾病，特别是胆道梗阻时，血清γ-谷氨酰移换酶增高等等。因此，借助血、尿或体液内酶的活性测定，可以了解或判定某些疾病的发生和发展。三、酶与疾病的治疗
近年来，酶疗法已逐渐被人们所认识，广泛受到重视，各种酶制剂在临床上的应用越来越普遍。（一）帮助消化
胃蛋白酶、胰蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶、木瓜蛋白酶都可帮助消化。（二）消炎抑菌
溶菌酶、木瓜蛋白酶可缓解炎症，促进消肿；糜蛋白酶可用于外科清创和烧伤病人痂垢的清除以及胸、腹腔浆膜粘连的治疗等。（三）防治血栓
纤溶酶、链激酶、尿激酶等，以溶解血块，防止血栓的形成，可用于血栓性静脉炎、心肌梗死、肺梗死以及弥漫性血管内凝血等病的治疗。（四）治疗肿瘤
天冬酰胺具有促进肿瘤生长的作用。利用天冬酰胺酶分解天冬酰胺可抑制肿瘤细胞的生长。人工合成的巯嘌呤、氟尿嘧啶等药，通过酶的竞争性抑制作用阻碍肿瘤细胞的异常生长，用于抗肿瘤治疗。复习思考题
1．什么是酶？与一般催化剂比较酶有何特点？
2．简述酶的活性中心和必需基团的作用与关系。
3．什么是酶原和酶原的激活？有什么生物学意义？
4．影响酶促反应速度的因素有哪些？
5．何谓酶的抑制剂？比较各种类型抑制作用的特点。说明磺胺类药物的作用机制。（沈红元）第四章维生素
课时目标
1．掌握维生素的概念、分类。
2．熟悉脂溶性维生素和水溶性维生素。
3．了解维生素命名及维生素缺乏症的原因。第一节概述一、维生素的定义
维生素是维持机体正常生理功能所必需，在体内不能合成或合成量极少不能满足机体需要，必须由食物提供的一类小分子有机化合物。
维生素在体内既不供给能量，也不构成组织成分，然而在调节物质代谢和维持生理功能等方面却发挥着重要作用。人体对维生素需要量甚微，但不可缺少，一旦缺乏，物质代谢就会发生障碍，从而引起疾病，此类疾病统称为维生素缺乏症。二、维生素的命名与分类（一）命名
维生素有多种命名方法，一般按其被发现的先后顺序以拉丁字母命名，如维生素A、维生素B、维生素C、维生素D；也有根据维生素1的化学结构特点进行命名，如维生素B是含硫的胺类故又称硫胺素；也有根据维生素的生理功能和治疗作用进行命名，如维生素D又称抗佝偻病维生素，维生素C又称抗坏血病维生素等。（二）分类
按溶解性质不同，维生素可分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。脂溶性维生素包括维生素A、维生素D、维生素E和维生素K等；水溶性维生素包括B族维生素和维生素C, B族维生素又包括维生素126B、维生素B、维生素PP、维生素B、泛酸、生物素、叶酸和维生12素B等。三、维生素的缺乏与中毒
引起维生素缺乏症的主要原因如下。（一）维生素摄入量不足
食物中供给的维生素不足或因储存、烹调方法不当，造成维生素大量破坏与流失。如淘米过度、煮稀饭加碱、米面加工过细均可使维1生素B大量丢失破坏。（二）机体吸收利用率低
多见于消化系统疾病的患者。如长期腹泻、消化道梗阻及胆道疾患，常伴有维生素吸收障碍。（三）维生素需要量相对增加
生长期儿童、孕妇、乳母、重体力劳动者以及长期高烧和慢性消耗性疾病患者对维生素的需要量增加，而供应量未增加。（四）某些药物引起的维生素缺乏
长期服用抗生素，使肠道正常菌丛的生长受到抑制，可引起某些6由肠道细菌合成的维生素缺乏，如维生素K、维生素B、叶酸等。
水溶性维生素摄入过多时，多以原型从尿中排出体外，不易引起机体中毒，但非生理性大量摄入，有可能干扰其他营养素的代谢。脂溶性维生素在体内可储存于肝和脂肪组织，短期缺乏不会引起缺乏病，若长期大量摄入，可导致体内积存过多而出现毒性反应。第二节脂溶性维生素
维生素A、维生素D、维生素E、维生素K溶于脂类及脂溶剂中，不溶于水，故称为脂溶性维生素。它们在食物中和脂类共存，在肠道中与脂肪共吸收。当脂类吸收不良时脂溶性维生素吸收也减少，甚至可引起缺乏症。当脂溶性维生素摄入量超过机体需要时，可在体内，尤其在肝（维生素A、维生素D、维生素K）或脂肪组织（维生素E）中储存。所以短期缺乏不致引起缺乏症，若长期过量摄入，则可出现毒性反应。一、维生素A（一）化学本质及来源1
维生素A又称抗干眼病维生素。天然的维生素A有维生素A和维212生素A两种形式，维生素A又称视黄醇，维生素A又称3-脱氢视黄醇，21维生素A的活性较维生素A小。维生素A主要来自动物性食品，以肝、乳制品及蛋黄中含量最多。植物中不含维生素A，但如胡萝卜、菠菜、番茄、枸杞子等含有丰富的类胡萝卜素，其中以β-胡萝卜素最为重要，此类物质在小肠和肝中能转变为维生素A，通常将β-胡萝卜素称为维生素A原。维生素A很容易氧化，遇热和光更易氧化。（二）生物化学功用及缺乏症
1．构成视觉细胞内的感光物质 人类感受暗光的视色素视紫红1质，它是由维生素A转变成的11-顺视黄醛与视蛋白结合而成。眼睛对弱光的感光性取决于视紫红质的浓度。当维生素A缺乏时，视紫红质合成减少，对弱光的敏感性降低，使暗适应时间延长，当完全丧失暗适应能力时，称为夜盲症。
2．维持上皮组织结构的完整与健全 维生素A能促进上皮组织中糖蛋白的合成，维持上皮组织的正常形态与功能。维生素A缺乏，会导致上皮组织干燥、增生和角质化。皮肤的病变表现为皮肤粗糙、毛囊角质化等。眼部表现为角膜和结膜表皮细胞退变，泪腺萎缩，泪液分泌减少，造成干眼病。严重时，导致角膜感染、混浊，形成角膜软化症。
3．促进生长发育 视黄醇具有类似于类固醇激素的作用，可促进生长、发育，强壮骨骼，维护头发、牙齿和牙床的健康。
4．抗氧化作用 β-胡萝卜素是抗氧化剂，在氧分压低的条件下，可直接与自由基结合，而自由基是引起肿瘤和许多疾病的重要因素。二、维生素D（一）化学本质及来源
维生素D又称抗佝偻病维生素，是类固醇衍生物，以维生素23D（麦角钙化醇）和维生素D（胆钙化醇）最为重要。植物油和酵母中含有不被人体吸收的麦角固醇，在日光或紫外线照射下转变为可223被人体吸收的维生素D，因此称麦角固醇为维生素D原。维生素D主要存在于动物性食物中，如肝、牛奶和蛋黄等。体内皮下储存的7-3脱氢胆固醇，是维生素D的前体，经紫外线照射可转变为维生素3D，是人体内维生素D的重要来源。因此，经常晒太阳可以预防维生素D缺乏。
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